© Copyright by Wydawnictwo Naukowe PWN S.A., Warszawa 2024

Wszystkie prawa zastrzeżone.

Przedruk i reprodukcja w jakiejkolwiek postaci całości bądź części książki bez pisemnej zgody wydawcy są zabronione.

Autorzy i Wydawnictwo dołożyli wszelkich starań, aby wybór i dawkowanie leków w tym opracowaniu były zgodne z aktualnymi wskazaniami i praktyką kliniczną. Mimo to, ze względu na stan wiedzy, zmiany regulacji prawnych i nieprzerwany napływ nowych wyników badań dotyczących podstawowych i niepożądanych działań leków, Czytelnik musi brać pod uwagę informacje zawarte w ulotce dołączonej do każdego opakowania, aby nie przeoczyć ewentualnych zmian we wskazaniach i dawkowaniu. Dotyczy to także specjalnych ostrzeżeń i środków ostrożności. Należy o tym pamiętać, zwłaszcza w przypadku nowych lub rzadko stosowanych substancji.

Recenzenci: prof. dr hab. n. med. Krzysztof Klukowski

prof. dr hab. n. med. Andrzej Małecki

Wydawca: Inga Markiewicz

Redaktor prowadzący: Beata Bednarczuk

Redaktor merytoryczny: Monika Ślusarska

Korekta: Agnieszka Janowska

Producent: Adam Krajewski

Projekt wnętrza i redakcja techniczna: Maria Czekaj

Projekt okładki i stron tytułowych: Magdalena Kocińska O!Studio

Rysunki: Mikołaj Polak

eBook został przygotowany na podstawie wydania papierowego z 2024 r. (Wydanie I)

Warszawa 2024

PZWL Wydawnictwo Lekarskie

ISBN 978-83-01-23807-0

DOI: https://doi.org/10.53271/2024.058

Wydawnictwo Naukowe PWN S.A.

ul. G. Daimlera 2

02-460 Warszawa

pwn.pl

Księgarnia wysyłkowa:

tel. 42 680 44 88; infolinia: 801 33 33 88

e-mail: wysylkowa@pzwl.pl

Skład wersji elektronicznej na zlecenie Wydawnictwo Naukowe PWN S.A.:
Michał Latusek

Informacje w sprawie współpracy reklamowej: BR.PZWL@pwn.pl

Autorzy

dr hab. Marcin Andrzejewski, prof. AWF

Zakład Fizjologii i Biochemii

Akademia Wychowania Fizycznego im. Eugeniusza Piaseckiego w Poznaniu

dr Rafał Buryta

Instytut Nauk o Kulturze Fizycznej

Uniwersytet Szczeciński

prof. dr hab. Jan Chmura

Wyższa Szkoła Edukacja w Sporcie w Warszawie

dr hab. Paweł Chmura, prof. AWF

Zakład Zespołowych Gier Sportowych

Akademia Wychowania Fizycznego im. Polskich Olimpijczyków we Wrocławiu

mgr Maciej Chroboczek

Zakład Fizjologii

Akademia Wychowania Fizycznego i Sportu im. Jędrzeja Śniadeckiego w Gdańsku

prof. dr hab. Paweł Cięszczyk

Zakład Biologii Molekularnej

Akademia Wychowania Fizycznego i Sportu im. Jędrzeja Śniadeckiego w Gdańsku

dr Tomasz Cisoń

Katedra Fizjoterapii

Akademia Nauk Stosowanych w Nowym Sączu

dr n. med. Edyta Dąbrowska

Centrum Medycyny Translacyjnej

Gdański Uniwersytet Medyczny

prof. dr hab. n. med. Alicja Dąbrowska-Kugacka

Klinika Kardiologii i Elektroterapii Serca

II Katedra Kardiologii

Gdański Uniwersytet Medyczny

dr hab. Katarzyna Domaszewska, prof. AWF

Zakład Fizjologii i Biochemii

Akademia Wychowania Fizycznego im. Eugeniusza Piaseckiego w Poznaniu

dr n. med. Magdalena Dzitkowska-Zabielska

Zakład Biochemii

Akademia Wychowania Fizycznego i Sportu im. Jędrzeja Śniadeckiego w Gdańsku

prof. dr hab. Zbigniew Jastrzębski

Zakład Fizjologii

Akademia Wychowania Fizycznego i Sportu im. Jędrzeja Śniadeckiego w Gdańsku

mgr Zbigniew Jost

Zakład Biochemii

Akademia Wychowania Fizycznego i Sportu im. Jędrzeja Śniadeckiego w Gdańsku

prof. dr hab. n. med. Adam Kawczyński

Zakład Biomechaniki i Inżynierii Sportu

Akademia Wychowania Fizycznego i Sportu im. Jędrzeja Śniadeckiego w Gdańsku

dr hab. n. med. Sebastian Klich

Zakład Sportu Paraolimpijskiego

Akademia Wychowania Fizycznego im. Polskich Olimpijczyków we Wrocławiu

prof. dr hab. Andrzej Klimek

Instytut Nauk Biomedycznych

Akademia Wychowania Fizycznego im. Bronisława Czecha w Krakowie

dr Jakub Kryściak

Zakład Fizjologii i Biochemii

Akademia Wychowania Fizycznego im. Eugeniusza Piaseckiego w Poznaniu

dr hab. Sylwester Kujach

Zakład Neurofizjologii, Neuropsychologii i Neuroinformatyki

Gdański Uniwersytet Medyczny

dr hab. n. med. Ewa Kwiatkowska

Klinika Nefrologii, Transplantologii i Chorób Wewnętrznych

Pomorski Uniwersytet Medyczny w Szczecinie

prof. Radosław Laskowski

Zakład Fizjologii

Akademia Wychowania Fizycznego im. Jędrzeja Śniadeckiego w Gdańsku

dr n. med. Zuzanna Lewicka-Potocka

I Katedra i Klinika Kardiologii

Gdański Uniwersytet Medyczny

mgr Jakub Marynowicz

Legia Warszawa S.A.

dr Barbara Morawin

Katedra Fizjologii Stosowanej i Klinicznej

Collegium Medicum – Uniwersytet Zielonogórski

dr inż. Krystian Ogły

Wydział Przyrodniczo-Technologiczny

Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

dr Tomasz Podgórski

Zakład Fizjologii i Biochemii

Akademia Wychowania Fizycznego im. Eugeniusza Piaseckiego w Poznaniu

dr n. farm. Andrzej Pokrywka

Katedra i Zakład Biochemii i Farmakogenomiki

Warszawski Uniwersytet Medyczny;

Centralny Ośrodek Medycyny Sportowej w Warszawie

dr hab. Łukasz Radzimiński, prof. AWFiS

Zakład Fizjologii

Akademia Wychowania Fizycznego im. Jędrzeja Śniadeckiego w Gdańsku

dr inż. Olga Surała

Instytut Sportu – Państwowy Instytut Badawczy w Warszawie

dr hab. Anna Szumilewicz, prof. AWFiS

Zakład Fitness

Akademia Wychowania Fizycznego i Sportu im. Jędrzeja Śniadeckiego w Gdańsku

dr hab. Ewa Śliwicka

Zakład Fizjologii i Biochemii

Akademia Wychowania Fizycznego im. Eugeniusza Piaseckiego w Poznaniu

dr n. med. Anna Tylutka

Katedra Fizjologii Stosowanej i Klinicznej Collegium Medicum – Uniwersytet Zielonogórski

lek. Eryk Wacka

Katedra Fizjologii Stosowanej i Klinicznej

Collegium Medicum – Uniwersytet Zielonogórski

prof. Michał Wilk

Katedra Teorii i Praktyki Sportu

Akademia Wychowania Fizycznego im. Jerzego Kukuczki w Katowicach

prof. Adam Zając

Instytut Nauk o Sporcie

Akademia Wychowania Fizycznego im. Jerzego Kukuczki w Katowicach

prof. dr hab. Agnieszka Zembroń-Łacny

Katedra Fizjologii Stosowanej i Klinicznej Collegium Medicum – Uniwersytet Zielonogórski

dr hab. Piotr Żmijewski

Katedra Nauk Biomedycznych

Akademia Wychowania Fizycznego Józefa Piłsudskiego w Warszawie

Przedmowa

Obecnie każdy profesjonalny zespół sportowy ma w swoim sztabie osobę odpowiedzialną za przygotowanie fizjologiczne. Podobnie rzecz się ma z zawodnikami reprezentującymi sporty indywidualne, gdzie na pewnym poziomie pomoc fizjologa staje się niekwestionowaną koniecznością.

W założeniu „Fizjologia sportowa” to książka, dzięki której wiedza z zakresu fizjologii wysiłku powinna stać się bardziej przystępna i zrozumiała, a za tym znacznie bardziej użyteczna. Przesłanką, dla jakiej zdecydowałem się podjąć redagowania tej książki jest z jednej strony fakt dynamicznego rozwoju wiedzy z zakresu powysiłkowej adaptacji organizmu, z drugiej zaś niewystarczająca w mojej ocenie przystępność obecnych na rynku wydawniczym publikacji poświęconych tej tematyce.

„Fizjologia sportowa” została zatem zredagowana tak, by w sposób maksymalnie przystępny, ale też i kompleksowy, zaprezentować aktualny stan wiedzy z zakresu fizjologii wysiłku. Wartością dodaną są tu rozdziały systematyzujące wiedzę, która z reguły bardzo rzadko pojawia się w podręcznikach fizjologicznych, np. dotyczącej metodyki i norm testów fizjologicznych.

Jako redaktor starałem się, by „Fizjologia sportowa” została napisana tak aby każdy, bez względu na wyjściowy poziom swojej wiedzy, mógł znaleźć w niej dla siebie coś interesującego. Autorów kolejnych rozdziałów prosiłem o to, by zachowali pewien założony z góry ciąg myślowy, dzięki czemu książka jest tematycznie spójna. Prosiłem również o to, by w każdym rozdziale maksymalnie duży nacisk położono na akcentowanie wartości aplikacyjnych, tak by zawarta w „Fizjologii sportowej” wiedza mogła być w możliwie jak największym stopniu wykorzystana praktycznie.

Do napisania poszczególnych rozdziałów „Fizjologii sportowej” zostali zaproszeni naukowcy-praktycy pracujący na wielu uczelniach wyższych, w tym na wszystkich bez wyjątku akademiach wychowania fizycznego w Polsce. Fakt ten wydaje się w mojej opinii chyba najlepszą rekomendacją tej publikacji. Jako redaktor naukowy „Fizjologii sportowej” mam nadzieję, że spełni ona oczekiwania wszystkich czytelników.

prof. dr hab. Paweł Cięszczyk

rektor Akademii Wychowania Fizycznego i Sportu

Słowo wstępne Profesora Krzysztofa Klukowskiego

Na temat fizjologii wysiłku fizycznego człowieka powstało wiele opracowań naukowych, sięgających początku XX wieku. Nic w tym dziwnego, bowiem organizm ludzki od zarania dziejów zmagał się z różnorodnymi wysiłkami fizycznymi: począwszy od polowań czy ucieczek przed groźnymi zwierzętami, w pracy na roli albo w fabryce, a skończywszy na rekreacji ruchowej, treningu zdrowotnym, rehabilitacji czy też sporcie wyczynowym. Z tego względu budowa anatomiczna oraz funkcje fizjologiczne organizmu człowieka są doskonale przystosowane do wykonywania wysiłków aerobowych, anaerobowych i mieszanych. Oczywiście udogodnienia cywilizacyjne wpłynęły negatywnie na poziom sprawności i wydolności fizycznej współczesnego Homo sapiens, co wywołało miażdżycę, choroby metaboliczne, osteoporozę, otyłość i wiele innych schorzeń, a także zaburzenia strukturalne. Głębsze zainteresowanie zdolnościami wysiłkowymi człowieka wyniknęło zatem z potrzeby profilaktyki zdrowotnej, rehabilitacji, ale także usprawnienia procesu treningowego w sporcie wyczynowym. Aby odpowiedzieć na szereg pytań poznawczych związanych z fizjologią wysiłku i treningu sportowego, na całym świecie podjęto badania naukowe z zakresu fizjologii stosowanej i klinicznej, biochemii, endokrynologii, genetyki, dietetyki, farmakologii i psychologii. Na tej podstawie opracowano wiele testów diagnostycznych z zakresu obserwacji zdolności wysiłkowych, służących medycynie klinicznej, rehabilitacji kardiologicznej i pulmonologicznej oraz ocenie stanu wytrenowania sportowców różnych dyscyplin. Najważniejsze wyniki badań przedstawiano w licznych publikacjach naukowych, podręcznikach akademickich oraz przewodnikach metodycznych. Z tych opracowań korzystali studenci uniwersytetów medycznych, uczelni wychowania fizycznego, jak również w ramach studiów podyplomowych lub specjalizacyjnych, lekarze, fizjoterapeuci, instruktorzy i trenerzy klubów sportowych oraz instruktorzy fitness. Warto podkreślić, że z uwagi na szybki postęp wiedzy medycznej i przyrodniczej nawet najnowsze podręczniki akademickie z zakresu fizjologii wysiłku ulegały dezaktualizacji w ciągu 5 lat. Nowoczesny podręcznik „Fizjologia wysiłku” pod redakcją prof. Pawła Cięszczyka wypełnia lukę w tym zakresie. Opracowanie to jest zwieńczeniem dwóch wydanych wcześniej kompendiów, także pod redakcją naukową prof. Pawła Cięszczyka, pt. „Biochemia sportowa” (PZWL 2023) i „Genetyka sportowa” (PZWL 2021). Profesorowi udało się zaplanować nowatorską strukturę podręcznika, uwzględnić najnowsze badania autorów krajowych i zagranicznych oraz zaprosić do współpracy wiodących badaczy krajowych fizjologii wysiłku z akademii wychowania fizycznego, uniwersytetów medycznych oraz instytutów badawczych. Tym samym wymienieni badacze współtworzyli nowoczesne ujęcie podręcznika, mając na uwadze jako doświadczeni naukowcy i nauczyciele akademiccy wymagania studiów medyczno-biologicznych oraz uczelni wychowania fizycznego. Duże zasługi w zakresie tworzenia kompendium miało prestiżowe wydawnictwo PZWL, które dba o wysoki poziom merytoryczny stosownie dobranych i aktualizowanych opracowań.

Podręcznik uwzględnia realizowane aktualnie najnowsze badania z szeroko pojętej fizjologii wysiłku, zwraca uwagę zarówno na badania podstawowe, jak i na wykorzystanie ich wyników w praktyce trenerskiej. Na uwagę zasługuje bardzo starannie przygotowana szata graficzna, w postaci kolorowych rycin i wykresów, które w sposób czytelny i przystępny pomagają lepiej zrozumieć złożone zagadnienia adaptacji wysiłkowej organizmu człowieka. Autonomiczna struktura rozdziałów umożliwia wybiórcze korzystanie z podręcznika w zależności od potrzeb, zainteresowań, a także przygotowania z zakresu nauk biologiczno-medycznych Czytelników.

W podręczniku, spełniającym wszystkie wymogi nowoczesnego kompendium, autorzy zwrócili szczególną uwagę na zagadnienia dotyczące wszechstronnego wpływu wysiłku i treningu sportowego na organizm ludzki, uwzględniwszy:

■ budowę i funkcję mięśni szkieletowych w aspekcie przemian energetycznych i generowania siły;

■ nerwową i hormonalną kontrolę pracujących mięśni;

■ mechanizmy zmęczenia, z uwzględnieniem jego faz i powstawania opóźnionej bolesności mięśniowej;

■ wiodącą rolę układu sercowo-naczyniowego i układu oddechowego w adaptacji organizmu do różnego rodzaju wysiłków;

■ zasady treningu sportowego i kontroli obciążeń treningowych;

■ wpływ niedotlenienia wysokościowego na zdolności wysiłkowe sportowców, zasady treningu wysokościowego, chorobę wysokościową, wykorzystanie wysiłku w hipoksji we wspomaganiu leczenia chorób cywilizacyjnych;

■ wysiłek w warunkach wysokiej i niskiej temperatury otoczenia;

■ wpływ niedoboru ruchu na organizm, zasady treningu zdrowotnego;

■ zastosowanie środków ergogenicznych w sporcie – korzyści i działania niepożądane;

■ dymorfizm płciowy w sporcie, z uwzględnieniem odmienności fizjologicznej organizmu kobiety (w tym w okresie ciąży, połogu i menopauzy; triada sportsmenek);

■ odmienność reakcji na wysiłek i trening fizyczny w czasie rozwoju i starzenia się;

■ zasady żywienia w sporcie, ocenę składu ciała, zagadnienia otyłości;

■ wpływ wysiłku w chorobach sercowo-naczyniowych na czynność i strukturę serca, nagłą śmierć sercową, rehabilitację kardiologiczną;

■ metody diagnozowania wydolności tlenowej i beztlenowej.

Podręcznik jest adresowany do studentów uczelni wychowania fizycznego i uniwersytetów medycznych. Z pewnością będzie też przydatny dla lekarzy zajmujących się rehabilitacją medyczną, nauczycieli wychowania fizycznego, trenerów sportowych i instruktorów klubów fitness. Może być również cennym uzupełnieniem wiedzy dla lekarzy specjalizujących się w medycynie sportowej, rehabilitacji medycznej oraz dla fizjoterapeutów podnoszących swoje kwalifikacje zawodowe.

prof. dr hab. n. med. Krzysztof Klukowski

Słowo wstępne Profesora Andrzeja Małeckiego

„Fizjologia wysiłku”, podręcznik napisany przez zespół wybitnych specjalistów pod redakcją prof. Pawła Cięszczyka, stanowi wyjątkowe źródło wiedzy, które łączy precyzyjnie i wnikliwie przedstawione podstawowe mechanizmy z informacjami o znaczeniu praktycznym. Na uwagę zasługuje klarowność przekazu i umiejętne zaprezentowanie przez Autorów niejednokrotnie trudnych i zawiłych zagadnień biochemicznych oraz fizjologicznych w sposób przyjazny dla Czytelnika. Dzięki wprowadzeniu świetnie przygotowanych oraz mających jednolitą formę graficzną rycin i tabel, treści dzieła stają się wręcz przyjemne w odbiorze.

Autorzy nie tylko opisują wszystkie najważniejsze zagadnienia, ale także zamieszczają najnowsze, potwierdzone szczegółowymi badaniami naukowymi poglądy na temat podstawowych zjawisk istotnych podczas wysiłku fizycznego. Wyjątkową cechą książki, podnoszącą jej wartość, jest obecność – rzadko umieszczanych w tego typu dziełach – treści poświęconych poszczególnym grupom wiekowym, w tym nieczęsto opisywanej, a niezwykle ważnej specyfice okresu rozwojowego. Podobnie na szczególne uznanie zasługuje obszerne przedstawienie odmienności opisywanych mechanizmów i zjawisk w zależności od płci.

Uwzględnienie zasad właściwego żywienia, zaprezentowanych na podstawie bieżących danych, może stanowić dodatkową wartość nie tylko dla osób zajmujących się profesjonalnie treningiem sportowym, ale również dla trenujących sportowców i aktywnych fizycznie amatorów. Przejrzyście napisane i zilustrowane rozdziały poświęcone zaleceniom dotyczącym wysiłku fizycznego w przypadku wybranych – najważniejszych – grup chorób bardzo podnoszą wartość praktyczną książki.

Należy podkreślić, że „Fizjologia wysiłku” oferuje Czytelnikom zarówno solidne podstawy teoretyczne, jak i praktyczne narzędzia, które mogą być bezpośrednio zastosowane przez profesjonalistów w codziennej praktyce zawodowej. Będzie również bardzo pomocna w świadomym i bezpiecznym stosowaniu aktywności fizycznej przez amatorów sportu traktowanego jako wybitnie skuteczny sposób dbania o zdrowie.

prof. dr hab. n. med. Andrzej Małecki

1

Budowa i funkcje mięśni szkieletowych

Eryk WACKA, Barbara MORAWIN, Agnieszka ZEMBROŃ-ŁACNY

1.1. Wprowadzenie

W ciele człowieka można wyróżnić ponad 600 mięśni szkieletowych. Nawet pozornie prosta czynność, taka jak ruch kciukiem, angażuje aż 9 różnych mięśni. Znaczące zróżnicowanie mięśni stanowi kluczowy element, który nie tylko umożliwia wykonywanie precyzyjnych ruchów, lecz także odgrywa ogromną rolę w aktywnościach sportowych. Sportowcy wykorzystują tę różnorodność mięśniową do osiągania wysokiego poziomu wydajności, rozwijając specyficzne grupy mięśni dostosowane do wymagań dyscypliny sportu, co pozwala osiągać maksymalne wyniki.

Komórki mięśni szkieletowych wykazują cechy, które pozwalają im pełnić określone funkcje. Jedną z takich cech jest zdolność do pobudliwości – reagowanie skurczem na impuls nerwowy odpowiedniej częstotliwości. Kurczliwość komórek mięśniowych, czyli zdolność do skracania, pozwala tkance mięśniowej na ciągnięcie kości, a tym samym wytwarzanie ruchu ciała. Rozciągliwość, czyli zdolność do wydłużania włókna mięśniowego, umożliwia mięśniom powrót do ich długości spoczynkowej po skurczu. Cechy te są związane z mikroskopijną strukturą komórek mięśni szkieletowych. Schematyczną budowę mięśnia szkieletowego przedstawiono na rycinie 1.1.

1.2. Anatomia i histologia mięśni szkieletowych

Najbardziej zewnętrzna warstwa tkanki łącznej to powięź lub inaczej namięsna (epimysium), otacza ona cały mięsień, utrzymując jego struktury razem, oraz nadaje mu kształt. Idąc bardziej do wewnątrz, po przejściu przez namięsną można zobaczyć małe wiązki włókien (zwykle ok. 20 komórek) owiniętych kolejną osłonką z tkanki łącznej – omięsną (perimysium). Wreszcie, przecinając omięsną i używając mikroskopu, można zobaczyć poszczególne włókna mięśniowe (ryc. 1.2).

włókno mięśniowe = komórka mięśniowa = miocyt

Ryc. 1.1.

Ogólny schemat budowy mięśnia szkieletowego

Ryc. 1.2.

Struktura mięśni poprzecznie prążkowanych szkieletowych.

Każde włókno również jest pokryte osłonką z tkanki łącznej, zwaną śródmięsną (endomysium). Endomysium zawiera naczynia włosowate oraz drobne nerwy motoryczne i współczulne. Ogólnie uważa się, że włókna mięśniowe rozciągają się od jednego końca mięśnia do drugiego, ale pod mikroskopem brzuśce mięśniowe często dzielą się na przedziały. Z powodu tego podziału najdłuższe ludzkie włókna mają nawet kilkadziesiąt centymetrów, co odpowiada ok. 500 000 sarkomerów, podstawowej jednostce funkcjonalnej. Liczba włókien w różnych mięśniach waha się od kilkuset do ponad miliona.

Mięsień na swych obu końcach łączy się ze ścięgnami. Przeciwległy koniec ścięgna łączy się z kośćmi w miejscach zwanych przyczepami ścięgien.

1.2.1. Włókna mięśniowe

Komórki mięśniowe poprzecznie prążkowane to cylindryczne komórki powstające z mioblastów. W budowie komórki mięśniowej wyróżnia się następujące elementy:

■ sarkolema – składa się z plazmolemy (cienkiej błony cytoplazmatycznej) i błony podstawnej,

■ sarkoplazma – cytoplazma (płynna część),

■ sarkosomy – mitochondria,

■ siateczka sarkoplazmatyczna (sarcoplasmic reticulum – SR) – zmodyfikowana siateczka śródplazmatyczna, w której wyróżnia się cysterny brzeżne,

■ kanaliki T (poprzeczne) – wpuklenia sarkolemy (do wnętrza komórki),

■ jądra komórkowe,

■ miofibryle – włókienka kurczliwe zbudowane z filamentów (miofilamentów).

Włókna mięśniowe zawierają wiele mitochondriów i w przeciwieństwie do większości innych komórek mają kilka jąder. Niektóre struktury niewystępujące w innych komórkach są obecne we włóknach mięśni szkieletowych, np. wiązki bardzo cienkich włókien – miofibryli – rozciągają się wzdłuż komórek i prawie całkowicie wypełniają ich sarkoplazmę. Miofibryle z kolei składają się z jeszcze drobniejszych włókien, zwanych grubymi i cienkimi miofilamentami.

Wewnątrz włókna mięśniowego znajduje się również podłużna sieć kanalików – SR, inaczej retikulum sarkoplazmatyczne (ryc. 1.3). Te błoniaste kanały są równoległe do miofibryli i owijają się wokół nich. Siateczka sarkoplazmatyczna służy jako miejsce przechowywania wewnątrzkomórkowego wapnia (Ca²⁺), który jest niezbędny do skurczu mięśni.

Strukturą unikalną dla komórek mięśniowych jest system kanalików T lub inaczej kanalików poprzecznych, które są wpukleniami sarkolemy. Nazwa „poprzeczne” pochodzi od faktu, że kanaliki te rozciągają się poprzecznie – w poprzek sarkoplazmy, pod kątem prostym do długiej osi komórki (w przeciwieństwie do siateczki sarkoplazmatycznej, której kanaliki biegną podłużnie). Główną funkcją kanalików T jest umożliwienie impulsom przewodzonym wzdłuż sarkolemy, przemieszczanie się w głąb komórki do SR, a potem do poszczególnych miofibryli. Kanaliki T zapewniają również dostęp z zewnątrz włókna do jego wnętrza, umożliwiając substancjom wnikanie do komórki, a produktom ubocznym metabolizmu opuszczanie włókien. W towarzystwie kanalików T biegną cysterny brzeżne – duże, okrągłe, spłaszczone zbiorniki, które są wyspecjalizowaną częścią SR. Dwie cysterny brzeżne wraz z kanalikiem T między nimi budują triadę mięśniową.

triada mięśniowa = dwie cysterny brzeżne + kanalik T (poprzeczny)

Ryc. 1.3.

A. Przekrój przez mięsień szkieletowy, z widocznymi kanalikami T biegnącymi do wnętrza komórki między dwie cysterny brzeżne, od których odchodzą kanaliki siateczki sarkoplazmatycznej. B. Budowa sarkomeru z wyszczególnieniem budowy kanalików T oraz cystern brzeżnych (SR).

1.2.2. Miofibryle i budowa sarkomeru

sarkomer = podstawowa jednostka anatomiczno-czynnościowa mięśnia

Jedno włókno mięśniowe składa się z tysiąca lub więcej miofibryli (ryc. 1.4), które zajmują większość wewnątrzkomórkowej objętości, pozostawiając niewielką przestrzeń dla cytozolu i organelli.

Każda miofibryla składa się z kilku różnych białek zorganizowanych w powtarzające się kurczliwe struktury zwane sarkomerami, czyli podstawowe jednostki anatomiczno-czynnościowe.

Ryc. 1.4.

Ultrastruktura mięśni poprzecznie prążkowanych szkieletowych.

Białka miofibryli obejmują (ryc. 1.5 – procentowa analiza biochemiczna):

■ miozynę, która tworzy filamenty grube,

■ aktynę, która tworzy filamenty cienkie,

■ tropomiozynę i troponinę – białka regulatorowe związane z filamentem cienkim,

■ titinę i nebulinę – dwa olbrzymie dodatkowe białka (również związane z filamentem cienkim).

Miozyna jest białkiem motorycznym. W różnych mięśniach występują różne izoformy miozyny, co wpływa na szybkość skurczu mięśni. Cząsteczka miozyny jest zbudowana z dwóch białkowych łańcuchów: długiego ogona i dwóch główek (ryc. 1.6). Ogon jest sztywny, podczas gdy elastyczny obszar zawiasowy łączy główki z końcami ogona, umożliwiając im obrót wokół punktu przyczepu. Każda główka miozyny ma dwa białkowe łańcuchy: ciężki i lekki. Łańcuch ciężki stanowi domenę motoryczną, która łączy się z adenozyno-5′-trifosforanem (ATP) i wykorzystuje energię z jego wiązania wysokoenergetycznego do generowania ruchu. Funkcjonuje ona jak enzym i jest znana jako ATPaza miozyny. Ponadto łańcuch ciężki zawiera miejsce wiązania dla aktyny. W mięśniach szkieletowych ponad 200 cząsteczek miozyny łączy się, tworząc gruby filament. Na końcach tych filamentów znajdują się główki miozyny, a w środkowej części ogony tworzą wiązkę.

Aktyna jest białkiem tworzącym cienkie filamenty. Jedna cząsteczka aktyny występuje w postaci kulistego białka – aktyny G. Wiele cząsteczek aktyny G łączy się w długie łańcuchy, znane jako aktyna F. W przypadku mięśni szkieletowych dwa polimery aktyny F są splecione razem w podwójne sznury „koralików”, tworząc cienkie filamenty.

Troponina składa się z trzech podjednostek: troponiny I (Tn-I), troponiny T (Tn-T) i troponiny C (Tn-C). Troponina C zawiera miejsca wiążące jony wapnia (Ca²⁺), Tn-T łączy się z tropomiozyną, a Tn-I hamuje wiązanie aktyny z miozyną w stanie spoczynku (rozkurczu) mięśnia.

Ryc. 1.5.

Skład tkanki mięśniowej szkieletowej. Te przybliżone wartości procentowe składu opierają się na licznych badaniach, w których wykorzystano oceny biochemiczne i proteomiczne.

Ryc. 1.6.

Schemat budowy filamentu cienkiego (aktyny) i filamentu grubego (miozyny).

W większości przypadków równoległe filamenty cienkie i grube są połączone poprzez mostki poprzeczne miozyny, rozciągające się w przestrzeni między filamentami. Każda cząsteczka aktyny G ma jedno miejsce wiązania miozyny, a każda główka miozyny ma jedno miejsce wiązania aktyny i jedno miejsce wiązania dla ATP.

Titina to ogromna i elastyczna cząsteczka, stanowiąca największe znane białko, zbudowana z ponad 25 000 aminokwasów. Funkcje titiny można podzielić na dwie: po pierwsze, utrzymuje ona stabilną pozycję filamentów, a po drugie, dzięki swojej elastyczności przywraca mięśnie po skurczu do ich spoczynkowej długości. Wspomaga ją w tym nebulina, ogromne białko o niesprężystej strukturze, które rozciąga się wzdłuż filamentów cienkich. Nebulina pomaga w prawidłowym ułożeniu filamentów aktynowych w sarkomerze.

Różnice we współczynnikach załamania światła różnych części włókna mięśniowego są odpowiedzialne za charakterystyczne poprzeczne prążki widoczne w mięśniach szkieletowych podczas oglądania ich pod mikroskopem świetlnym. Prążkowanie to jest również widoczne w mięśniu sercowym, więc on również może być uważany za mięsień poprzecznie prążkowany.

Każdy sarkomer zawiera to, co znajduje się między każdą parą linii Z. Są to (w kolejności, w jakiej przedstawiono to na ryc. 1.7 i 1.8): prążek I (strefa jasna), prążek A (ciemna strefa), prążek H (w środku prążka A), linia M w środku prążka H, pozostała część prążka A, drugi prążek I.

Jasny prążek I zbudowany jest tylko z filamentów cienkich, a ciemny prążek A obejmuje całą długość filamentu grubego. Na zewnętrznych krawędziach prążka A filamenty grube i cienkie nakładają się na siebie, a środek prążka A zajmują jedynie filamenty grube, co oznaczane jest jako prążek H. Brak cienkich włókien powoduje, że prążek H wydaje się jaśniejszy niż pozostała część prążka A. W centrum prążka H znajduje się linia M, składająca się z białek, które służą jako miejsce mocowania grubych filamentów i pomagają w stabilizacji struktury sarkomeru. Linie Z pojawiają się na każdym końcu jednostki kurczliwej. Wraz z dwoma dodatkowymi białkami – titiną i nebuliną – zapewniają one punkty mocowania i stabilność cienkich filamentów.

Ryc. 1.7.

Mikroskopowy obraz sarkomerów.

1.3. Mechanizm skurczu mięśnia

Ryc. 1.8.

Schemat budowy sarkomeru.

Ślizgowy model skurczu mięśnia został zaproponowany w 1954 r. i opisuje procesy cząsteczkowe zachodzące w sarkomerach. Przesuwanie się wzajemnie zakotwiczonych grubych i cienkich filamentów jest podstawą skurczu. Grube filamenty (miozynowe) są przyczepione do linii M, podczas gdy cienkie filamenty (zbudowane z aktyny, tropomiozyny i troponiny) są zakotwiczone do linii Z (ryc. 1.9). Aktyna ma miejsca wiązania miozyny wzdłuż rowka swojej helisy. W stanie rozkurczu, w którym stężenie Ca²⁺ w cytozolu jest bardzo małe, wiązanie miozyny z aktyną jest zablokowane, ponieważ miejsca wiązania są pokryte tropomiozyną. Gdy potencjał czynnościowy powoduje uwolnienie Ca²⁺ z SR, wiązanie Ca²⁺ z troponiną sprawia, że troponina przemieszcza się do rowka helisy aktyny. W wyniku tego dochodzi do odsłonięcia miejsc wiązania miozyny na aktynie, co umożliwia wiązanie główki miozyny z aktyną (tworzenie mostków poprzecznych).

Ryc. 1.9.

Etapy cyklu kurczliwego w mięśniu szkieletowym (aktyna i miozyna).

Sygnał wapniowy inicjuje powstanie siły, podczas której działania główki miozyny obracają się i przesuwają filament cienki w kierunku centralnej części sarkomeru, co powoduje jego skrócenie. Na końcu tej fazy każda główka miozyny uwalnia aktynę, następnie z powrotem się obraca i wiąże z nową cząsteczką aktyny, gotowa, aby zacząć kolejny cykl kurczliwy. W czasie skurczu nie wszystkie główki uwalniają się w tym samym czasie, w przeciwnym razie włókna mogłyby się zsunąć z powrotem do pozycji wyjściowej. Podczas przemieszczania się filamentu cienkiego w kierunku środka sarkomeru, główki miozyny wielokrotnie się łączą, przesuwają i uwalniają cząsteczki aktyny. Każdy impuls siły, generowany przez ok. 500 jednostek miozyny w grubym filamencie, skraca sarkomer o mniej więcej 10 nm. W trakcie intensywnego skurczu mięśnia ten proces powtarza się średnio 5 razy na sekundę.

Miozyna jest ATPazą (ATPaza miozyny), która hydrolizuje ATP do adenozyno-5′-difosforanu (ADP) i fosforanu nieorganicznego (Pi). Uwolniona w czasie hydrolizy ATP energia jest zatrzymana przez miozynę i przechowana jako energia potencjalna w kącie utworzonym między główką i długą osią miozyny. Mówi się, że główki miozyny w tej pozycji są „odbezpieczone” lub gotowe do rotacji. Energia potencjalna odbezpieczonych główek zamienia się w energię kinetyczną, która przesuwa aktynę. Na rycinie 1.9 przedstawiono, jak zachowują się cząsteczki aktyny i miozyny w cyklu kurczliwym w mięśniu szkieletowym.

W trakcie skurczu długość filamentów cienkich i grubych nie zmienia się, natomiast filamenty cienkie wsuwają się między filamenty grube. Wskutek tego w sarkomerze skracają się prążki I i prążki H sarkomeru, natomiast długość prążków A nie ulega zmianie. Zmiany te przedstawiono na rycinie 1.10.

Ryc. 1.10.

Zmiany w sarkomerze podczas skurczu i rozkurczu mięśnia.

1.4. Typy włókien mięśniowych

Między włóknami mięśniowymi występują pewne różnice. Pojedynczy mięsień szkieletowy zawiera włókna o różnej szybkości skracania i zdolności do generowania maksymalnego napięcia: włókna typu I (zwane również wolnokurczliwymi) i włókna typu II (zwane również szybkokurczliwymi). Włókna typu I potrzebują 80–110 ms, aby osiągnąć szczytowe napięcie po stymulacji. Włókna typu II mogą osiągnąć szczytowe napięcie w 30–50 ms. Terminy „wolnokurczliwe” i „szybkokurczliwe” są nadal używane, naukowcy wolą jednak obecnie mówić o włóknach typu I i typu II.

Chociaż zidentyfikowano tylko jedną formę włókien typu I, włókna typu II można klasyfikować dalej. U ludzi dwie główne formy włókien typu II to włókna szybkokurczliwe typu a (typ IIa) i włókna szybkokurczliwe typu x (typ IIx). Zidentyfikowano również trzeci podtyp włókien szybkokurczliwych: typ IIc. Różnice między włóknami typu IIa, typu IIx i typu IIc nie są w pełni zrozumiałe, ale uważa się, że włókna typu IIa są najczęściej rekrutowane. Tylko włókna typu I są rekrutowane częściej niż włókna typu IIa. Włókna typu IIc są używane najrzadziej. Średnio większość mięśni składa się z ok. 50% włókien typu I i 25% włókien typu IIa. Pozostałe 25% to głównie włókna typu IIx, a włókna typu IIc stanowią jedynie 1–3% mięśni. Ze względu na ograniczenia w dostępie do informacji na temat włókien typu IIc zdecydowano się ich nie omawiać dalej. Dokładny odsetek każdego z tych typów włókien w różnych mięśniach i u poszczególnych osób znacznie się różni, więc podane tutaj liczby są jedynie wartościami średnimi. Ta duża zmienność jest najbardziej widoczna u sportowców, co omówiono w dalszej części rozdziału.

1.4.1. Charakterystyka włókien typu I i typu II

ATPaza. Włókna typu I i typu II różnią się szybkością skurczu. Różnica ta wynika przede wszystkim z różnych form ATPazy miozynowej. ATPaza miozynowa jest enzymem, który rozkłada wiązanie wysokoenergetyczne w ATP w celu uwolnienia energii umożliwiającej skurcz. Włókna typu I mają wolną formę ATPazy miozynowej, natomiast włókna typu II mają szybką formę. W odpowiedzi na impuls nerwowy ATP jest hydrolizowane szybciej we włóknach typu II niż we włóknach typu I.

Dzięki elektroforezie żelowej można zidentyfikować różne rodzaje cząsteczek miozyny (jej izoform), co pozwala podzielić włókna na więcej rodzajów. Zastosowanie tej metody doprowadziło do wykrycia hybryd miozyny lub włókien, które mają dwie lub więcej form miozyny. Dzięki tej metodzie analizy włókna są klasyfikowane jako I, Ic (I/IIa), IIc (IIa/I), IIa, IIax, IIxa i IIx. W tym rozdziale pozostajemy jednak przy histochemicznej metodzie identyfikacji włókien wg ich podstawowych typów I, IIa i IIx.

Siateczka sarkoplazmatyczna (SR). Włókna typu II mają bardziej rozwiniętą siateczkę sarkoplazmatyczną niż włókna typu I. Dlatego też zdolność włókien typu II jest większa w dostarczaniu wapnia do komórki mięśniowej, gdy są pobudzane. Uważa się, że zdolność ta przyczynia się do szybszego skurczu (Vo) włókien typu II. Ludzkie włókna typu II mają Vo, które średnio jest 5–6 razy szybsze niż włókna typu I. Chociaż wartość siły (Po) generowanej przez włókna typu II i typu I o tej samej średnicy jest mniej więcej taka sama, obliczona moc włókna typu II jest 3–5 razy większa niż moc włókna typu I ze względu na większą szybkość skracania. Może to częściowo wyjaśniać, dlaczego osoby z przewagą włókien typu II w mięśniach kończyn dolnych mają tendencję do bycia lepszymi sprinterami niż osoby, które mają wysoki odsetek włókien typu I, przy czym wszystkie inne parametry są takie same.

Rozkład typów włókien. Jak wspomniano wcześniej, odsetek włókien typu I i typu II nie jest taki sam we wszystkich mięśniach ciała. Ogólnie rzecz biorąc, mięśnie ramion i kończyn dolnych mają podobne rozmieszczenie włókien u danej osoby. Sportowiec wytrzymałościowy z przewagą włókien typu I w mięśniach kończyn dolnych prawdopodobnie będzie miał również wysoki odsetek włókien typu I w mięśniach ramion. Podobna zależność występuje w przypadku włókien typu II. Istnieją jednak pewne wyjątki. Na przykład mięsień płaszczkowaty (mięsień powierzchownej grupy tylnej mięśni goleni) składa się z bardzo wysokiego odsetka włókien typu I u każdej osoby.

1.4.2. Rodzaj włókien a aktywność fizyczna

Ze względu na różnice we włóknach typu I i typu II można by oczekiwać, że te typy włókien będą również pełnić różne funkcje podczas aktywności fizycznej. Rzeczywiście tak jest.

Włókna typu I. Ogólnie włókna mięśniowe typu I mają wysoki poziom wytrzymałości tlenowej (aerobowej), są bardzo wydajne w produkcji ATP z utleniania węglowodanów i tłuszczów. Dopóki zachodzi utlenianie, włókna typu I kontynuują produkcję ATP, pozwalając tym włóknom pozostać aktywnymi. Zdolność do utrzymania aktywności mięśniowej przez dłuższy czas jest nazywana wytrzymałością mięśniową, więc włókna typu I mają wysoką wytrzymałość tlenową. Z tego powodu są one rekrutowane najczęściej podczas sportów wytrzymałościowych o niskiej intensywności (np. maraton) i podczas większości codziennych czynności, dla których zapotrzebowanie na siłę mięśniową jest małe (np. chodzenie).

Włókna typu II. Włókna mięśniowe typu II mają stosunkowo niską wytrzymałość tlenową w porównaniu z włóknami typu I. Są one lepiej przystosowane do pracy beztlenowej (anaerobowej). Oznacza to, że w przypadku braku odpowiedniej ilości tlenu ATP powstaje na drodze beztlenowej, a nie oksydacyjnej. Jednostki motoryczne typu IIa generują znacznie większą siłę niż jednostki typu I, ale również łatwiej się męczą ze względu na ich ograniczoną wytrzymałość. W związku z tym włókna typu IIa wydają się głównym typem włókien wykorzystywanym podczas krótszych wysiłków wytrzymałościowych o wysokiej intensywności, takich jak bieg lub pływanie krótkodystansowe (400 m). Chociaż znaczenie włókien typu IIx nie jest w pełni zrozumiałe, najwyraźniej nie są one w łatwy sposób aktywowane przez układ nerwowy. Dlatego są używane rzadko w codziennej aktywności o niewielkiej intensywności, wykorzystuje się je głównie w dyscyplinach o wysokim stopniu intensywności, takich jak bieg na 100 m i sprinterskie pływanie na 50 m. Charakterystykę różnych typów włókien podsumowano w tabeli 1.1.

Tab. 1.1. Zestawienie cech charakterystycznych dla różnych typów włókien mięśniowych wg ich podziału histochemicznego na włókna typu I, IIa oraz IIx

Rodzaj włókien

Typ I (SO)

Typ IIa (FOG)

Typ IIx (FG)

Wolnokurczliwe, tlenowe

Szybkokurczliwe, tlenowo-glikolityczne

Szybkokurczliwe, glikolityczne

Cechy charakterystyczne włókien

Szybkość skurczu

Wolny – 80–110 ms

Szybki – 30–50 ms

Szybki – 20–30 ms

Zdolności utleniające

Duże

Średnie

Małe

Zdolności do glikolizy

Małe

Duże

Największe

Odporność na zmęczenie

Duża

Średnia

Mała

Siła jednostki motorycznej

Mała

Duża

Duża

Gęstość naczyń włosowatych

Duża

Średnia

Mała

Ilość zmagazynowanego glikogenu

Mała

Duża

Duża

Ilość zmagazynowanych trójglicerydów

Duża

Średnia

Mała

Barwa

Ciemnoczerwone

Czerwone

Białe

FO (fast oxidative) – szybkie tlenowe; FOG (fast oxidative glycolytic) – szybkie tlenowo-glikolityczne; SO (slow oxidative) – wolne tlenowe.

1.4.3. Określanie typu włókien

Rozkład włókien mięśniowych u danej osoby wydaje się determinowany we wczesnym okresie życia, być może już w pierwszych kilku latach. Badania z udziałem bliźniąt jednojajowych wykazały, że typ włókien mięśniowych jest w większości uwarunkowany genetycznie i zmienia się w niewielkim stopniu od dzieciństwa. Badania te pokazują, że identyczne bliźnięta mają prawie identyczne typy włókien, podczas gdy bliźnięta dwujajowe różnią się profilami typów włókien.

Niektóre najnowsze dowody naukowe sugerują jednak, że trening wytrzymałościowy, trening siłowy i brak aktywności mięśniowej mogą powodować zmianę izoform miozyny. W związku z tym trening może wywołać niewielką zmianę, prawdopodobnie mniejszą niż 10%, w odsetku włókien typu I i typu II. Ponadto wykazano, że zarówno trening wytrzymałościowy, jak i trening oporowy zmniejszają odsetek włókien typu IIx, jednocześnie zwiększając liczbę włókien typu IIa.

Badania przeprowadzone na starszych mężczyznach i kobietach wykazały, że starzenie się może zmieniać rozkład włókien typu I i II. Wraz z wiekiem mięśnie mają tendencję do utraty jednostek motorycznych typu II, co zwiększa odsetek włókien typu I.

1.4.4. Rekrutacja włókien mięśniowych

Jednostka motoryczna – pojedynczy motoneuron wraz ze wszystkimi włóknami mięśniowymi, które unerwia.

Gdy motoneuron α dostarcza potencjał czynnościowy do włókien mięśniowych w jednostce motorycznej, wszystkie włókna w jednostce wytwarzają siłę. Gdy potrzebna jest niewielka siła, rekrutowanych jest tylko kilka jednostek motorycznych. Jednostki motoryczne typów IIa i IIx zawierają więcej włókien mięśniowych niż jednostki motoryczne typu I. Skurcz mięśni szkieletowych obejmuje stopniową rekrutację jednostek motorycznych typu I, a następnie typu II, w zależności od wymagań wykonywanej aktywności. Wraz ze wzrostem intensywności aktywności liczba rekrutowanych włókien wzrasta w następującej kolejności, w sposób addytywny: typ I → typ IIa → typ IIx.

Jednostki motoryczne są zazwyczaj aktywowane na podstawie ustalonej kolejności rekrutacji włókien. Kolejność włączania, czyli rekrutacji jednostek ruchowych do skurczu, jest więc powiązana z cechami ich motoneuronów i w zasadzie niezmienna, nawet gdy przy użyciu danego mięśnia wykonuje się różne czynności. Ten porządek rekrutacji opisuje tzw. zasada wielkości (prawo Hennemana), wiążąca kolejność rekrutacji z wielkością motoneuronów. Zasada ta wskazuje, że najpierw pobudzane są małe, najbardziej pobudliwe, a następnie kolejno większe i mniej pobudliwe motoneurony, a więc pierwsze są włączane najsłabsze, a ostatnie najsilniejsze jednostki ruchowe.

Posłużmy się mięśniem dwugłowym ramienia (biceps) jako przykładem. Załóżmy, że w sumie jest 200 jednostek motorycznych, które są uszeregowane w skali od 1 do 200. W przypadku niezwykle „delikatnego” skurczu mięśnia wymagającego bardzo niewielkiej produkcji siły, rekrutowana byłaby jednostka motoryczna o numerze 1. Wraz ze wzrostem wymagań dotyczących siły, rekrutowane byłyby jednostki numer 2, 3, 4 i tak dalej, aż do maksymalnego skurczu mięśnia, który aktywowałby większość, jeśli nie wszystkie, jednostki motoryczne. W celu wytworzenia danej siły te same jednostki motoryczne są zwykle rekrutowane za każdym razem i w tej samej kolejności.

Ponieważ jednostki motoryczne typu I mają mniejsze neurony ruchowe, są one pierwszymi jednostkami rekrutowanymi w ruchu stopniowanym (przechodząc od bardzo niskich do bardzo wysokich wskaźników produkcji siły). Jednostki motoryczne typu II są następnie rekrutowane wraz ze wzrostem siły potrzebnej do wykonania ruchu. Obecnie nie jest jasne, w jaki sposób zasada rozmiaru odnosi się do złożonych ruchów sportowych.

Podczas wysiłków fizycznych, które trwają kilka godzin, ćwiczenia są wykonywane w tempie submaksymalnym, a napięcie w mięśniach jest stosunkowo niskie. W rezultacie układ nerwowy ma tendencję do rekrutowania tych włókien mięśniowych, które są najlepiej przystosowane do aktywności wytrzymałościowej: włókna typu I i niektóre włókna typu IIa. W miarę kontynuowania ćwiczeń włókna te wyczerpują swoje podstawowe źródło paliwa (glikogen), a układ nerwowy musi rekrutować więcej włókien typu IIa, aby utrzymać napięcie mięśni. Wreszcie, gdy włókna typów I i IIa zostaną wyczerpane, włókna typu IIx mogą zostać zrekrutowane do kontynuowania ćwiczeń. Może to tłumaczyć, dlaczego zmęczenie wydaje się przychodzić etapami podczas wydarzeń takich jak maraton (bieg na 42,195 km). Może to również wyjaśniać, dlaczego utrzymanie określonego tempa w pobliżu mety zawodów wymaga dużego świadomego wysiłku. Ten świadomy wysiłek powoduje aktywację włókien mięśniowych, które nie są łatwo rekrutowane. Takie informacje mają praktyczne znaczenie dla naszego zrozumienia specyficznych wymagań treningu i wydajności.

Z tego, co właśnie omówiliśmy, wynika, że sportowcy, którzy mają wysoki odsetek włókien typu I, mogą mieć przewagę w długotrwałych zawodach wytrzymałościowych, podczas gdy ci z przewagą włókien typu II mogą być lepiej przystosowani do krótkotrwałych aktywności o wysokiej intensywności. Ale czy względna proporcja typów włókien mięśniowych sportowca determinuje sukces sportowy? Zgodnie z przewidywaniami mięśnie kończyn dolnych biegaczy dystansowych, którzy polegają na wytrzymałości, mają przewagę włókien typu I. Badania zawodowych biegaczy długodystansowych mężczyzn i kobiet wykazały, że mięśnie brzuchate łydki wielu z tych sportowców mogą zawierać ponad 90% włókien typu I. Ponadto, chociaż pole przekroju włókien mięśniowych różni się znacznie wśród zawodowych biegaczy długodystansowych, włókna typu I w mięśniach kończyn dolnych mają średnio o ok. 22% większe pole przekroju niż włókna typu II. Z kolei mięśnie brzuchate łydki składają się głównie z włókien typu II u biegaczy sprinterów, którzy stawiają na szybkość i siłę. Chociaż pływacy mają zwykle wyższy odsetek włókien typu I (60–65%) w mięśniach ramion niż osoby niewytrenowane (45–55%), różnice w typie włókien między dobrymi i zawodowymi pływakami nie są widoczne.

Skład włókien mięśniowych u biegaczy dystansowych i sprinterów jest wyraźnie różny. Jednak myślenie, że możemy wybrać mistrzów biegów długodystansowych i sprinterów wyłącznie na podstawie dominującego typu włókien mięśniowych, może być nieco ryzykowne. Inne czynniki, takie jak funkcjonowanie układu sercowo-naczyniowego, motywacja, trening i rozmiar mięśni, również przyczyniają się do sukcesu w zawodach wytrzymałościowych, szybkościowych i siłowych. W związku z tym sama kompozycja włókien nie jest wiarygodnym predyktorem sukcesu sportowego.

1.5. Energia do skurczu mięśnia

Mięśnie stanowią system, w którym do wykonywania pracy mechanicznej (skurczu) zostaje wykorzystana energia chemiczna. Ta energia niezbędna do skurczu mięśni dostarczana jest z rozkładu ATP. Źródłem ATP wykorzystywanym do zapewniania energii do pracy mięśniowej są:

■ glukoza pochodząca z glikogenu mięśniowego lub dostarczona do mięśni drogą krwi,

■ związki tłuszczowe: wolne kwasy tłuszczowe i triglicerydy, które również pochodzą z krwi,

■ fosfokreatyna, z której w wyniku reakcji z cząsteczką ADP powstaje ATP.

W mitochondriach wysokoenergetyczna cząsteczka ATP powstaje z glukozy w wyniku przemian tlenowych (cykl Krebsa) lub przy niedostatecznej podaży tlenu podczas glikolizy beztlenowej. Należy zauważyć, że przemiany tlenowe są znacznie bardziej efektywne. W cyklu Krebsa z jednej cząsteczki glukozy powstaje 38 cząsteczek ATP, podczas gdy w glikolizie beztlenowej zaledwie 2 cząsteczki ATP. Najbardziej efektywna jest fosforylacja tlenowa kwasów tłuszczowych, w którym to procesie powstaje 3–4 razy więcej ATP niż podczas przemian tlenowych glukozy.

1.6. Rodzaje skurczów mięśni

Wyróżnia się kilka rodzajów skurczów mięśni, można podzielić je ze względu na częstotliwość pobudzeń i w zależności od rodzaju wykonywanej pracy (ryc. 1.11).

Ze względu na częstotliwość pobudzeń można wyróżnić następujące rodzaje skurczów (ryc. 1.12):

Ryc. 1.11.

Rodzaje skurczów mięśni.

■ pojedyncze – jako odpowiedź miocytu na jednorazowe pobudzenie bodźcem,

■ tężcowe niezupełne – częstość pobudzeń włókna nie osiąga maksymalnej wartości, dlatego włókno między skurczami nieco się rozkurcza,

■ tężcowe zupełne – gdy mięsień będący w stanie skurczu jest skutecznie pobudzany kolejnymi bodźcami i dochodzi do tzw. sumowania skurczów. Siła, którą rozwija włókno mięśniowe pozostające w tym rodzaju skurczu, jest maksymalna.

Przyjmując jako kryterium podziału rodzaj wykonywanej pracy, mięśnie można podzielić na:

■ izometryczne, które charakteryzują się wzrostem napięcia mięśnia bez zmiany jego długości. Skurcze izometryczne obserwuje się podczas nacisku na nieruchomy przedmiot lub próby podniesienia zbyt dużego ciężaru (ryc. 1.13);

Ryc. 1.12.

Skurcz pojedynczy, tężcowy niezupełny i zupełny. Bodziec pojedynczy o sile co najmniej progowej powoduje skurcz mięśnia, po którym następuje pełen rozkurcz. Przy odpowiedniej częstości bodźców kolejny skurcz rozpoczyna się w fazie rozkurczu, więc rozkurcz jest niezupełny, dlatego nazywa się go skurczem tężcowym niezupełnym. Przy większej częstości bodźców mięsień jest pobudzany w trakcie skurczu, co uniemożliwia wystąpienie fazy rozkurczu i określa się to jako skurcz tężcowy zupełny.

■ izotoniczne, które powstają, gdy zmianie ulega długość mięśnia, a jego napięcie pozostaje niezmienione (ryc. 1.14). Ten rodzaj skurczu występuje, gdy siła skurczu odpowiada całkowitemu obciążeniu mięśnia. Skurcze izotoniczne obserwuje się podczas takich czynności, jak chodzenie, bieganie czy przysiady, i można wyróżnić skurcze:

– koncentryczne – występujące, gdy napięcie mięśni jest wystarczające do przezwyciężenia obciążenia, a mięsień kurczy się i skraca. Podczas tego typu skurczu mięsień jest stymulowany do skurczu zgodnie z teorią ślizgową. Skurcze koncentryczne obserwuje się podczas takich czynności, jak uginanie mięśnia dwugłowego ramienia lub wstawanie z przysiadu,

– ekscentryczne – obecne, gdy mięsień działa w celu spowolnienia stawu pod koniec ruchu, w przeciwieństwie do ciągnięcia stawu w kierunku ruchu. Ten rodzaj skurczu może wystąpić mimowolnie (np. podczas próby przesunięcia ciężaru zbyt ciężkiego dla mięśnia) lub dobrowolnie (np. gdy mięsień „wygładza” ruch lub przeciwstawia się grawitacji, np. podczas chodzenia w dół). Skurcze ekscentryczne działają jako siła hamująca w przeciwieństwie do skurczu koncentrycznego, aby chronić stawy przed uszkodzeniem;

■ auksotoniczne (mieszane) – skurcze zawierające komponenty izometryczne i izotoniczne, większość skurczów mięśni prążkowanych to właśnie skurcze auksotoniczne.

Ryc. 1.13.

Skurcz izometryczny: skurcz mięśni, ale bez zmiany długości mięśnia.

Ryc. 1.14.

Skurcz izotoniczny: skurcz mięśni i skrócenie włókien mięśniowych.

1.7. Powstawanie siły w mięśniach szkieletowych

Za każdym razem, gdy mięśnie się kurczą, niezależnie od tego, jaki jest to rodzaj skurczu, wytworzona siła musi być dostosowana do potrzeb danego zadania lub aktywności. Używając gry w piłkę nożną jako przykładu, siła potrzebna do wykonania uderzenia o długości 1 m jest znacznie mniejsza niż ta potrzebna do wbicia piłki na odległość 250 m.

Wielkość rozwijanej siły mięśniowej zależy od następujących czynników:

■ liczby pobudzonych jednostek motorycznych – im więcej pobudzonych jednostek, tym większa siła skurczu,

■ przekroju włókna – im większa liczba sarkomerów, tym większa siła skurczu,

■ częstości pobudzeń – im większa częstość pobudzeń, tym większa siła skurczu,

■ długości wyjściowej mięśnia (wstępne rozciągnięcie) – maksymalna siła skurczu występuje, gdy mięsień jest w stanie optymalnego rozciągnięcia początkowego, co umożliwia największej liczbie główek miozyny połączenie się z aktyną. W miarę wydłużania się mięśnia liczba tych połączeń maleje, co skutkuje zmniejszeniem siły skurczu.

Podsumowując – w tym rozdziale dokładnie omówiono strukturę oraz działanie mięśni szkieletowych, podkreślając istotne różnice między typami włókien i ich znaczenie dla wydajności fizycznej. Przedstawiono również proces generowania siły przez mięśnie i ich rolę w wykonywaniu ruchu, co stanowi kluczowy element zrozumienia funkcji układu mięśniowego.

Piśmiennictwo

1. Costill D., Fink W., Flynn M., Kirwan J.: Muscle Fiber Composition and Enzyme Activities in Elite Female Distance Runners. Int. J. Sports Med. 1987; 08: S103–S106.

2. Costill D.L., Daniels J., Evans W. i wsp.: Skeletal muscle enzymes and fiber composition in male and female track athletes. J. Appl. Physiol. 1976; 40: 149–154.

3. Costill D.L., Fink W.J., Pollock M.L.: Muscle fiber composition and enzyme activities of elite distance runners. Med. Sci. Sports. 1976; 8: 96–100.

4. Górski J., Adach Z., Baranowski M. i wsp.: Fizjologia Wysiłku i Treningu Fizycznego. Wyd. II rozszerzone i uzupełnione. Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa 2019.

5. Haun C.T., Vann C.G., Roberts B.M. i wsp.: A Critical Evaluation of the Biological Construct Skeletal Muscle Hypertrophy: Size Matters but So Does the Measurement. Front Physiol. 2019; 10: 247.

6. Henneman E., Somjen G., Carpenter D.O.: Excitability and inhibitibility of motoneurons of different sizes. J. Neuroph. 1965; 28: 599–620.

7. Jaworek J. (red.). Podstawy Fizjologii Medycznej. Wyd. II. Medycyna Praktyczna, Kraków 2021.

8. Kenney W.L., Wilmore J.H., Costill D.L.: Physiology of Sport and Exercise. Wyd. VIII. Human Kinetic, Champaign (Illinois) 2022.

9. MacIntosh B.R., Gardiner P.F., McCo-mas A.J.: Skeletal Muscle: Form and Function. Wyd. II. Human Kinetics, Champaign (Illinois) 2006.

10. Puhke R., Aunola S., Ailanto P. i wsp.: Adaptive changes of Myosin isoforms in response to long-term strength and power training in middle-aged men. J. Sports. Sci. Med. 2006; 5: 349–358.

11. Schoenfeld B.: Science and Development of Muscle Hypertrophy. Wyd. II. Human Kinetics, Champaign (Illinois) 2021.

12. Silverthorn D.U., Adamiec D., Barg W. i wsp.: Fizjologia człowieka: zintegrowane podejście. Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa 2018.

13. Siparsky P.N., Kirkendall D.T., Garrett W.E.: Muscle changes in aging: understanding sarcopenia. Sports Health. 2014; 6: 36–40.

2

Energetyka skurczu mięśniowego i wysiłku fizycznego

Jakub KRYŚCIAK, Tomasz PODGÓRSKI, Marcin ANDRZEJEWSKI

2.1. Metabolizm komórkowy

Podstawą funkcjonowania każdej żywej komórki jest jej metabolizm, czyli całokształt procesów chemicznych, które w tej komórce zachodzą. Procesy metaboliczne są związane z przemianą materii oraz towarzyszącymi jej przemianami energetycznymi. Organizm ludzki uzyskuje energię w postaci węglowodanów, tłuszczów oraz białek, czyli składników odżywczych spożywanych wraz z pokarmami roślinnymi lub zwierzęcymi. Każda komórka ma wyspecjalizowane szlaki chemiczne, które są ukierunkowane na gromadzenie lub uwalnianie energii zawartej w substratach energetycznych; procesy te nazywamy bioenergetyką. Metabolizm energetyczny składa się z dwóch przeciwstawnych procesów, tzn. anabolizmu oraz katabolizmu (ryc. 2.1).

Anabolizm to proces biosyntezy, który polega na powstawaniu bardziej złożonych substratów z produktów prostych (np. powstawanie glikogenu z glukozy). Procesy anaboliczne wymagają określonego nakładu energetycznego (procesy endoenergetyczne), który jest magazynowany w wiązaniach chemicznych powstającego substratu. Katabolizm zaś to proces biodegradacji związków bardziej złożonych do związków prostych (np. rozpad glikogenu do glukozy, dalej do pirogronianu i w ostatnim etapie do dwutlenku węgla i wody), któremu towarzyszy uwalnianie energii (procesy egzoenergetyczne). W systemach biologicznych podstawową jednostką energii jest kilokaloria (kcal), która jest odpowiednikiem 1000 kalorii. Według definicji fizycznej 1 kaloria (cal) jest równa ilości energii cieplnej potrzebnej do podniesienia temperatury 1 g wody o 1oC z 14,5oC do 15,5oC. Uwalniana w procesach katabolicznych energia jest wykorzystywana przez komórki m.in. do przezbłonowego systemu transportu aktywnego, transportu wewnątrzkomórkowego, procesów biosyntezy związanych ze wzrostem, rozwojem i regeneracją struktur komórkowych, licznych reakcji enzymatycznych oraz utrzymania homeostazy. W przypadku komórek mięśniowych uwalniana energia jest wykorzystywana dodatkowo do generowania skurczu, który manifestuje się w postaci pracy mechanicznej.

Ryc. 2.1.

Uproszczony schemat metabolizmu komórkowego z uwzględnieniem procesów anabolicznych i katabolicznych.

2.2. Substraty energetyczne

Podstawowe substraty energetyczne, przede wszystkim węglowodany oraz tłuszcze, są zbudowane głównie z atomów węgla wodoru oraz tlenu, a w przypadku białek dodatkowo azotu. Uwalnianie energii z tych związków polega na „zrywaniu” wiązań chemicznych, które łączą pierwiastki w bardziej złożone molekuły. Wiązania chemiczne tworzące cząsteczki są stosunkowo słabe i dlatego ich rozpad wiąże się z uwalnianiem niewielkiej ilości energii. W związku z tym małym potencjałem energetycznym zawartym w wiązaniach molekularnych spożyte składniki odżywcze nie są wykorzystywane bezpośrednio w mechanizmach komórkowych wymagających nakładu energetycznego (ryc. 2.2). Uwalniana z rozkładanych w organizmie węglowodanów, tłuszczów i niekiedy białek energia jest magazynowana w komórkach w postaci wysokoenergetycznego związku fosfagenowego, czyli adenozyno-5′-trifosforanu (ATP), który omówiono dokładniej w dalszej części tego rozdziału.

Podstawowymi substratami energetycznymi wykorzystywanymi zarówno w warunkach spoczynkowych, jak i w trakcie wykonywania wysiłku fizycznego są węglowodany oraz tłuszcze. Podczas wysiłku fizycznego stopień ich wykorzystania w dużej mierze zależy od intensywności i objętości wykonywanej pracy oraz ich dostępności w miocycie.

Spożywane węglowodany (skrobia, glikogen) są w ostateczności rozkładane w układzie pokarmowym do prostego, 6-węglowego cukru – glukozy, która w krwiobiegu jest transportowana do niemal wszystkich tkanek ludzkiego organizmu. Wykorzystanie całej glukozy na bieżąco jest niemożliwe, w związku z tym jej nadmiar jest magazynowany w wątrobie oraz komórkach mięśniowych w postaci cukru złożonego, czyli glikogenu. Przechowywany w sarkoplazmie glikogen jest wykorzystywany w metabolizmie energetycznym wyłącznie miocytów. Glikogen zawarty w komórkach wątroby jest natomiast ogólnie dostępny dla organizmu. Uwalniana w procesie glikogenolizy wątrobowej glukoza transportowana jest przez krew, a następnie wykorzystywana w aktywnych metabolicznie tkankach. Zapasy węglowodanów w organizmie są ograniczone i w dużej mierze zależą od diety. Wykonywanie wysiłków o charakterze wytrzymałościowym i niska podaż węglowodanów w spożywanych produktach spożywczych, w wymiarze długofalowym, może być przyczyną spadku potencjału energetycznego miocytów prowadzącego do przemęczenia i przetrenowania. Dodatkowo węglowodany są głównym źródłem energii wykorzystywanym przez erytrocyty i tkankę nerwową, a ich niedobór może powodować m.in. zaburzenia wielu funkcji neurologicznych. W przeciwieństwie do węglowodanów zapasy potencjalnej energii w organizmie zgromadzone w postaci tłuszczów są znacznie większe (tab. 2.1).

Ryc. 2.2.

Uproszczony schemat przemian metabolicznych makroskładników pokarmowych w organizmie człowieka z uwzględnieniem węglowodanów, tłuszczów oraz białek.

Tab. 2.1. Zasoby energetyczne organizmu z wyróżnieniem masy danego makroskładnika, formy magazynowania/występowania, potencjalnej wartości kalorycznej oraz procentowego udziału w ogólnym zasobie energetycznym. Szacunek dla mężczyzny ważącego 70 kg z zawartością tkanki tłuszczowej na poziomie 12%

Makroskładnik

Forma

Masa

[g]

Wartość energetyczna

[kcal]

[%]

Węglowodany

Glikogen wątrobowy

110

451

Ok. 0,6

Glikogen mięśniowy

250

1025

Ok. 1,4

Wolna glukoza

15

62

Ok. 0,1

Łącznie

375

1538

Ok. 2,1

Tłuszcze

Tkanka tłuszczowa

7800

70 980

Ok. 95,9

Lipidy wewnątrzmięśniowe

161

1465

Ok. 2,0

Łącznie

7961

72 445

Ok. 97,9

Łącznie

8336

73 983

100

Białka*

Białka mięśniowe

5047

22 285

* Tylko potencjalne źródło energii wykorzystywane w szczególnych sytuacjach (głód, choroby).

Tłuszcze charakteryzują się jednak małą mocą energetyczną, co skutkuje wykorzystaniem ich tylko w metabolizmie energetycznym wysiłków o mniejszej intensywności. Dodatkowo uwalnianie energii z tego substratu wymaga pełnej dostępności tlenu, co ogranicza ich skuteczność energetyczną podczas pracy fizycznej. Dostępność tłuszczów dla procesów metabolicznych ogranicza również konieczność rozłożenia triglicerydów zmagazynowanych w tkance tłuszczowej i mięśniach do glicerolu oraz wolnych kwasów tłuszczowych (WKT). To właśnie rozpad WKT jest wykorzystywany w metabolizmie komórkowym jako źródło energii niezbędnej do odtworzenia (resyntezy) cząsteczek ATP. Mimo że rozkład 1 g tłuszczów dostarcza więcej energii niż rozkład tej samej ilości węglowodanów (odpowiednio 9,4 kcal oraz 4,1 kcal), wolne tempo ich utylizacji oraz potrzeba wykorzystania do ich utleniania dużej ilości tlenu bardzo ogranicza udział tego substratu w zaspokajaniu zapotrzebowania energetycznego intensywnie pracującej komórki mięśniowej. Poza właściwościami energetycznymi, występujące w organizmie tłuszcze pełnią inne ważne funkcje. Fosfolipidy (które poza glicerolem i WKT w swojej budowie zawierają także resztę kwasu fosforowego) są kluczowym składnikiem budulcowym wszystkich błon komórkowych. Tworzą one także ochronę wokół niektórych dużych nerwów. Steroidy (ich szkielet buduje steran – układ 4 sprzężonych pierścieni węglowych) również znajdują się w błonach komórkowych (cholesterol), a także pełnią funkcję regulatorową, będąc elementami budulcowymi hormonów steroidowych, takich jak estrogen, testosteron i kortyzol.

Mimo że białka są zaliczane do substratów energetycznych, ich metabolizm energetyczny w warunkach fizjologicznych nie jest mocno nasilony. Wartość energetyczna białek, podobnie jak węglowodanów, wynosi 4,1 kcal · g–1. Substraty te są wykorzystywane do uwalniania energii tylko w specyficznych okolicznościach (m.in. niedobór węglowodanów w organizmie, głód, choroby lub długotrwałe, ciężkie wysiłki fizyczne) i to po uprzednim przekształceniu w glukozę (glukoneogeneza). W przypadku poważnego niedoboru energii białka mogą być też przekształcane w WKT (liponeogeneza). Główną funkcją białek jest jednak tworzenie różnych struktur komórkowych oraz enzymatyczna regulacja procesów chemicznych zachodzących na poziomie komórki.

2.3. Kontrolowanie tempa produkcji energii

Nasilenie metabolizmu komórkowego i uwalniania wolnej energii ze związków chemicznych podlega ścisłej kontroli i dostosowuje się do aktualnego zapotrzebowania na energię. Tempo produkowania energii zależy przede wszystkim od dwóch czynników: dostępności substratu energetycznego oraz aktywności kluczowych dla danego procesu metabolicznego enzymów. Dostępność znacznych ilości określonego substratu energetycznego zwiększa aktywność konkretnego szlaku rozpadu. Duże stężenie jednego substratu (np. węglowodanów) może powodować, że komórki będą polegać bardziej na tym źródle niż na alternatywnych. Ten specyficzny wpływ dostępności substratów na tempo ich metabolizmu energetycznego jest określany jako efekt masowego działania (mass action effect). Szybkość uwalniania energii kontrolują specyficzne cząsteczki białek – enzymy. Większość enzymów przyspiesza rozkład, czyli katabolizm związków chemicznych. Bardzo ważne jest jednak to, że reakcje chemiczne zachodzą tylko wtedy, gdy reagujące cząsteczki mają wystarczającą ilość energii początkowej do rozpoczęcia reakcji lub łańcucha reakcji. Enzymy same w sobie nie powodują wystąpienia określonej reakcji chemicznej ani nie określają ilości energii użytecznej, która jest uwalniana w trakcie tych reakcji. Działanie enzymów polega przede wszystkim na obniżaniu energii aktywacji, która jest wymagana do rozpoczęcia danego procesu chemicznego (ryc. 2.3).

Nazwy większości enzymów biorących udział w reakcjach rozkładu kończą się przyrostkiem -aza. Dla przykładu ważnym enzymem katalizującym rozpad ATP, uwalniającym zmagazynowaną w nim energię jest adenozynotrifosfataza, czyli ATPaza (EC 3.6.1.3). Szlaki biochemiczne, które w efekcie prowadzą do uwalniania energii, zazwyczaj mają charakter wieloetapowy. Dlatego też większość procesów katabolicznych jest warunkowanych przez kilka enzymów, na których aktywność, a tym samym tempo ich działania, wpływa wiele czynników (np. temperatura, wartość pH, ilość substratu i/lub produktu). Dodatkowo wiele enzymów wymaga działania kofaktorów (niebiałkowe części enzymów, np. witaminy), a ich dostępność może wpływać na działanie enzymów i tym samym na szybkość reakcji metabolicznych. Jak już wspomniano, reakcje chemiczne zazwyczaj są katalizowane przez kilka enzymów. Na początkowym etapie każdego szlaku chemicznego zlokalizowany jest jednak kluczowy dla kontrolowania ogólnej szybkości danego procesu enzym, nazywany enzymem ograniczającym szybkość (rate-limiting enzyme) (ryc. 2.4).

Ryc. 2.3.

Działanie enzymów katalizujących przemiany biochemiczne. Obniżenie energii aktywacji przez enzym przyspiesza wystąpienie procesów metabolicznych.

Aktywność enzymu ograniczającego szybkość reakcji jest określana przez akumulację określonych substancji w dalszej części szlaku, które zmniejszają aktywność tego enzymu na drodze ujemnego sprzężenia zwrotnego (negative feedback). Przykładem substancji, których akumulacja powoduje zmniejszenie aktywności kluczowych enzymów katabolicznych na drodze ujemnego sprzężenia zwrotnego, jest m.in. produkt końcowy danego szlaku, a także ATP oraz produkty jego rozpadu – ADP i fosforan nieorganiczny (Pi). Jeżeli cel szlaku metabolicznego stanowi tworzenie produktu chemicznego i uwalnianie wolnej energii, uzasadnione jest, aby stężenie produktu końcowego lub powstającego ATP sprzyjało kontroli tempa tego procesu.

Ryc. 2.4.

Schemat przedstawiający kluczowe umiejscowienie enzymu limitującego szybkość reakcji w procesie metabolicznym. Regulacja aktywności enzymu limitującego szybkość reakcji na zasadzie ujemnego sprzężenia zwrotnego umożliwia dostosowanie tempa całego procesu metabolicznego do aktualnych potrzeb organizmu.

2.4. Magazynowanie energii – wysokoenergetyczne fosforany

Aktywność skurczowa miocytów wiąże się ze znacznym wzrostem metabolizmu energetycznego, który podczas wysiłku o maksymalnej intensywności może 200-krotnie przekraczać wartości spoczynkowe. Jak już wspomniano, potencjał energetyczny wiązań molekularnych podstawowych substratów energetycznych jest niewielki. Dlatego też uwalniana w trakcie rozkładu tych związków energia jest magazynowana w wysokoenergetycznych wiązaniach fosforanowych wchodzących w skład cząsteczki ATP (ryc. 2.5).

Adenozyno-5′-trifosforan, który jest podstawowym nośnikiem energii w praktycznie wszystkich komórkach organizmu człowieka, jest zbudowany z adenozyny (cząsteczki adeniny połączonej z cząsteczką rybozy) oraz 3 nieorganicznych grup fosforanowych, które są połączone ze sobą wiązaniami wysokoenergetycznymi. Gdy cząsteczka ATP jest łączona z wodą (hydroliza) i działa na nią enzym ATPaza, ostatnia grupa fosforanowa oddziela się, szybko uwalniając dużą ilość wolnej energii (7,3 kcal · mol–1 ATP w warunkach standardowych: temperatura 25oC, ciśnienie 1 bar, pH równe 7,0; ok. 6,3 kcal · mol–1 ATP w warunkach panujących w komórce). Powoduje to redukcję ATP do adenozyno-5′-difosforanu (ADP) i Pi (ryc. 2.6).

Ryc. 2.5.

Schematyczna budowa cząsteczek adenozyno-5′-trifosforanu (ATP), adenozyno-5′-difosforanu (ADP) oraz adenozyno-5′-monofosforanu (AMP).

Zawartość ATP w mięśniach wynosi 20–25 mmol · kg–1 suchej tkanki (4–5 mmol · kg–1 tkanki wilgotnej) i wystarcza na niewielką liczbę skurczów. Kontynuowanie pracy mięśniowej jest możliwe dzięki precyzyjnemu i natychmiastowemu dostosowaniu tempa odbudowy (resyntezy) ATP do tempa jego zużycia. Dodatkowym czynnikiem warunkującym zachowanie prawidłowego potencjału energetycznego miocytu jest odpowiedni stosunek ATP do ADP.

Strukturalne podobieństwo ATP i ADP powoduje, że nukleotydy te działają jako inhibitory kompetencyjne w stosunku do enzymów i procesów zachodzących z ich udziałem. Zbyt duże zaburzenie równowagi ATP w stosunku do ADP wiąże się z hamowaniem aktywności ATPazy miofibrylarnej i tym samym ograniczeniem uwalniania energii potrzebnej do skurczu mięśniowego.

Ryc. 2.6.

Schemat rozpadu cząsteczki adenozyno-5′-trifosforanu (ATP) do adenozyno-5′-difosforanu (ADP). Rozpad ATP odbywa się w środowisku wodnym (hydroliza), a enzymem katalizującym ten proces jest ATPaza. W wyniku hydrolizy ATP rozrywane jest wysokoenergetyczne wiązanie pomiędzy drugą a trzecią resztą fosforanową. W efekcie powstaje cząsteczka ADP, reszta fosforanowa (Pi) oraz uwalniana jest wolna energia.

Hydroliza ATP prowadząca do powstania ADP oraz Pi z uwolnieniem energii jest procesem odwracalnym, który jednak wymaga dużego nakładu energetycznego. Resynteza ATP polega na dodawaniu grupy fosforanowej do cząsteczki ADP, przy udziale enzymu syntazy ATP (EC 7.1.2.2), w reakcji zwanej fosforylacją. Energia niezbędna do resyntezy ATP może pochodzić z procesów niezależnych od dostępności tlenu (beztlenowych, anaerobowych), które zachodzą w cytoplazmie miocytu, a taki metabolizm nazywany jest fosforylacją na poziomie substratu. Drugi szlak resyntezy ATP, który wymaga dostępności tlenu (tlenowy, aerobowy), zachodzi na wewnętrznej błonie mitochondrium i nosi nazwę fosforylacji oksydacyjnej. W tym miejscu należy zaznaczyć, że wszystkie te procesy metaboliczne dostarczają energię niezbędną do odbudowy cząsteczki ATP. Schemat metabolizmu energetycznego skurczu mięśniowego przedstawiono na rycinie 2.7.

Ryc. 2.7.

Schemat przedstawiający substraty energetyczne, których rozpad uwalnia energię wykorzystywaną do resyntezy cząsteczki adenozyno-5′-trifosforanu (ATP) w miocycie zarówno w procesach aerobowych (tlenowych), jak i anaerobowych (beztlenowych). Należy zauważyć, że aminokwasy są potencjalnym źródłem energii dla miocytów tylko w ściśle określonych przypadkach.

2.5. Podstawowe systemy energetyczne

Komórki, które mogą przechowywać bardzo ograniczone ilości ATP, muszą stale go resyntetyzować, aby zapewnić energię niezbędną do całego metabolizmu komórkowego, w tym skurczu mięśniowego. Adenozyno-5′-trifosforan w komórkach odbudowywany jest na drodze następujących procesów metabolicznych:

■ procesy anaerobowe – fosforylacja na poziomie substratu:

– system ATP–fosfokreatyna,

– system glikolityczny (glikoliza),

– reakcja miokinazowa,

■ procesy aerobowe – fosforylacja oksydacyjna, której substratami są m.in.:

– węglowodany,

– tłuszcze,

– aminokwasy,

– ketokwasy,

– mleczan.

2.5.1. Beztlenowe systemy energetyczne

Udział systemów beztlenowych w pokryciu zapotrzebowania energetycznego pracujących mięśni jest różny w zależności od czasu trwania i intensywności wysiłku. Beztlenowe systemy energetyczne dominują zawsze w początkowej fazie wysiłku, zanim nastąpi aktywacja systemu oksydacyjnego. Beztlenowe szlaki energetyczne zachodzą w cytoplazmie komórkowej i są reakcjami mniej złożonymi niż te angażujące tlen.

2.5.1.1. System ATP–fosfokreatyna

Najprostszym i najszybszym z systemów energetycznych jest system ATP–fosfokreatyna, pokazany schematycznie na rycinie 2.8.

Ryc. 2.8.

Schemat rozpadu cząsteczki fosfokreatyny (PCr) przy udziale enzymu kinazy kreatynowej (CK). Na skutek działania CK rozrywane jest wysokoenergetyczne wiązanie pomiędzy kreatyną (Cr) i resztą fosforanową (Pi). Uwolniona w tym procesie energia umożliwia fosforylację cząsteczki ADP przy udziale reszty fosforanowej pochodzącej z rozpadu PCr i ostatecznie resyntezę cząsteczki adenozyno-5′-trifosforanu (ATP).

Fosfokreatyna (PCr), nazywana inaczej fosforanem kreatyny, charakteryzuje się bardzo wysoką mocą energetyczną, ale ze względu na jej niską zawartość w mięśniach (75 mmol · kg–1 suchej masy, 20–25 mmol · kg–1 wilgotnej masy mięśniowej) – ograniczoną pojemnością energetyczną. Oznacza to, że PCr jest w stanie bardzo szybko dostarczyć dużą ilość energii, ale szybko się wyczerpuje.

Uwalnianie energii z PCr jest katalizowane przez enzym – kinazę kreatynową (CK; EC 2.7.3.2), który zrywa wysokoenergetyczne wiązanie łączące kreatynę z grupą fosforanową (Pi). Uwolniona energia może być następnie wykorzystana do dodania tejże grupy do cząsteczki ADP, tworząc ATP. Zgodnie z omówionymi wcześniej zasadami ujemnego sprzężenia zwrotnego i enzymów ograniczających szybkość, aktywność CK jest zwiększana, gdy zwiększa się stężenie ADP lub Pi (rozpad ATP), i hamowana, gdy zwiększa się stężenie ATP. Po rozpoczęciu intensywnych ćwiczeń niewielka ilość dostępnego w komórkach mięśniowych ATP jest rozkładana w celu uzyskania natychmiastowej energii, co skutkuje powstaniem ADP i Pi. Zwiększone stężenie ADP zwiększa aktywność CK, a PCr jest katabolizowana w celu uwolnienia energii niezbędnej do resyntezy ATP. W miarę wydłużania aktywności skurczowej miocytów i generowania dodatkowego ATP przez pozostałe dwa systemy energetyczne, aktywność CK jest hamowana. Proces rozkładu PCr w celu umożliwienia odtworzenia ATP jest szybki i może być realizowany bez żadnych specjalnych struktur w komórce. System ATP-PCr jest klasyfikowany jako metabolizm na poziomie substratów. Podczas pierwszych kilku sekund intensywnej aktywności mięśniowej, takiej jak sprint, ATP jest utrzymywane na względnie stałym poziomie, ale kosztem ciągle zmniejszającego się stężenia PCr (ryc. 2.9).

Ryc. 2.9.

Schemat przedstawiający zależność pomiędzy stężeniem adenozyno-5′-trifosforanu (ATP) oraz fosfokreatyny (PCr) w początkowych sekundach wysiłku fizycznego o maksymalnej intensywności. Utrzymanie wysokiego stężenia ATP w czasie wysiłku maksymalnego wiąże się z szybkim wyczerpaniem zasobów PCr, co w konsekwencji prowadzi do szybkiego zmęczenia i spadku intensywności wykonywanego wysiłku.

Połączenie zapasów ATP i PCr może zaspokoić potrzeby energetyczne mięśni tylko przez 6–10 sekund podczas pełnego sprintu. Po tym czasie mięśnie muszą polegać na innych procesach odtwarzania ATP.

2.5.1.2. System glikolityczny (glikoliza)

System ATP-PCr ma ograniczoną pojemność energetyczną, która jest limitowana małym stężeniem PCr w miocycie. Aktywowany jest więc kolejny proces resyntezy ATP polegający na uwalnianiu energii poprzez wieloetapowy rozkład cząsteczki glukozy. System ten nazywany jest systemem glikolitycznym, ponieważ obejmuje glikolizę, rozkład glukozy poprzez szlak obejmujący sekwencję enzymów glikolitycznych. Glikoliza jest o wiele bardziej złożonym szlakiem resyntezy ATP niż system ATP-PCr.

Źródłem glukozy wykorzystywanej w miocycie w procesach energetycznych może być glikogen mięśniowy oraz glukoza transportowana do cytoplazmy komórki mięśniowej z krwiobiegu. Zanim glukoza wychwytywana przez miocyty z krwi lub ta uwalniana z cząsteczki glikogenu mięśniowego zostanie wykorzystana do wytworzenia energii, musi zostać przekształcona w związek zwany glukozo-6-fosforanem. Mimo że finalnym celem glikolizy jest resynteza ATP, przekształcanie cząsteczki wolnej glukozy (wychwytywanej z krwi) do glukozo-6-fosforanu wymaga dostarczenia energii, która pochodzi z rozpadu jednej cząsteczki ATP. Katabolizm glikogenu (glikogenoliza) mięśniowego rozpoczyna się jego rozpadem do cząsteczek glukozo-1-fosforanu i następnie do glukozo-6-fosforanu bez potrzeby wyżej opisanego nakładu energetycznego. Glikoliza technicznie rozpoczyna się po utworzeniu glukozo-6-fosforanu. Proces ten składa się z 10 reakcji enzymatycznych, zachodzących w cytoplazmie komórkowej, prowadzących do rozkładu glukozy do 2 cząsteczek pirogronianu (ryc. 2.10 A).

W momencie rozpadu fruktozo-1,6-bisfosforanu (związek 6-węglowy) na fosfodihydroksyaceton oraz aldehyd 3-fosfoglicerynowy (związki 3-węglowe) glikoliza zachodzi w dwóch równoległych szlakach reakcji. Na skutek glikolizy powstają dwie cząsteczki pirogronianu. W obecności tlenu pirogronian ulega dekarboksylacji oksydacyjnej do acetylo-CoA (ryc. 2.10 C), a w warunkach beztlenowych redukowany jest do mleczanu (ryc. 2.10 B).

Jak już wspomniano, glikoliza nie wymaga dostępności tlenu, ale jego obecność lub brak determinuje dalszy los pirogronianu. W warunkach anaerobowych związek ten jest redukowany przez dehydrogenazę mleczanową (LDH; EC 1.1.1.27) do mleczanu (ryc. 2.11 oraz ryc. 2.10 B).

Ryc. 2.10.

Uproszczony schemat glikolizy (A), która rozpoczyna się powstaniem glukozo-6-fosforanu. Związek ten może powstawać zarówno z wolnej glukozy wychwytywanej z krwi, jak i glukozo-1-fosforanu powstającego w procesie glikogenolizy. Na schemacie glikolizy zaznaczono tylko umiejscowienie enzymu regulującego szybkość glikolizy, którym jest fosfofruktokinaza 1 (PFK-1). Nie uwzględniono pozostałych enzymów katalizujących reakcje tego procesu metabolicznego oraz faktu, że większość z przedstawionych przemian ma charakter dwukierunkowy. Kolorem żółtym zaznaczono cząsteczki adenozyno-5′-trifosforanu (ATP), które są wykorzystywane do fosforylacji produktów pośrednich glikolizy. Zaznaczone na pomarańczowo ATP to zysk energetyczny z tego procesu. W momencie rozpadu fruktozo-1,6-bisfosforanu (związek 6-węglowy) na fosfodihydroksyaceton oraz aldehyd 3-fosfoglicerynowy (związki 3-węglowe) glikoliza zachodzi w dwóch równoległych szlakach reakcji. Na skutek glikolizy powstają dwie cząsteczki pirogronianu. W obecności tlenu pirogronian ulega dekarboksylacji oksydacyjnej do acetylo-CoA (C), a w warunkach beztlenowych redukowany jest do mleczanu (B).

Zysk netto glikolizy, w której substratem jest glukozo-6-fosforan pochodzący z glikogenu mięśniowego, wynosi 3 cząsteczki ATP. Jeśli zamiast glikogenu katabolizowana jest glukoza wychwytywana z krwi, zysk energii wynosi tylko 2 cząsteczki ATP, ponieważ 1 cząsteczka ATP zostaje wykorzystana do konwersji glukozy do glukozo-6-fosforanu. System glikolityczny charakteryzuje się niższą mocą energetyczną, ale wielokrotnie większą pojemnością niż system ATP-PCr. Ważną cechą obu tych systemów jest zapewnianie energii pracującym komórkom mięśniowym nawet przy ograniczonej podaży tlenu. Te dwa systemy dominują we wczesnych minutach wysiłku o wysokiej intensywności.

Ryc. 2.11.

Schemat przedstawiający reakcję redukcji pirogronianu do mleczanu, która zachodzi w cytoplazmie miocytu bez udziału tlenu. Enzymem katalizującym ten proces jest dehydrogenaza mleczanowa (LDH). Akceptorem protonów (zaznaczonych czerwonym kolorem) odłączanych od zredukowanej formy dinukleotydu nikotynamidoadeninowego (NADH + H⁺) jest cząsteczka mleczanu.

Mleczan sam w sobie nie jest szkodliwy dla organizmu i może być źródłem energii, co omówiono w dalszej części tego rozdziału. Najwyższe zapotrzebowanie na energię powstającą w systemie glikolitycznym obserwuje się w wysiłkach o maksymalnej intensywności trwających nie dłużej niż 1–2 minuty. Stężenie mleczanu we krwi po takich wysiłkach może wzrosnąć z wartości spoczynkowej wynoszącej ok. 1 ±0,5 mmol · l–1 do 10–15 mmol · l–1 u osób o przeciętnej wydolności i nawet 25–30 mmol · l–1 u profesjonalnych sportowców (m.in. wioślarze, kajakarze, biegacze na 400 m, kolarze torowi). Znaczne zwiększenie stężenia jonów wodoru (H⁺) i spadek wartości pH miocytu towarzyszące nasilonym procesom energetycznym hamują glikolizę, ponieważ upośledzają funkcję kluczowych dla tego szlaku metabolicznego enzymów. Ponadto jony H⁺ ograniczają zdolność podjednostek C troponiny do wiązania jonów Ca²⁺, a tym samym utrudniają tworzenie mostków aktynowo-miozynowych, które są niezbędne (poprzez aktywację ATPazy miofibrylarnej) do uwolnienia energii z ATP wykorzystywanej do skurczu mięśniowego. Enzymem ograniczającym szybkość szlaku glikolitycznego jest fosfofruktokinaza 1 (PFK-1; EC 2.7.1.11). Enzym ten katalizuje fosforylację fruktozo-6-fosforanu do fruktozo-1,6-difosforanu, która jest umiejscowiona na wczesnym etapie szlaku glikolizy (ryc. 2.10). Wysiłkowe zwiększenie stężeń ADP i Pi wzmaga aktywność PFK-1, a tym samym przyspiesza uwalnianie energii w procesie glikolizy. Zwiększenie stężenia ATP spowalnia glikolizę na skutek ujemnego sprzężenia zwrotnego hamującego aktywność PFK-1. Dodatkowo, ponieważ szlak glikolityczny w warunkach aerobowych zasila również cykl Krebsa w celu uwalniania dodatkowej energii (patrz podrozdział 2.5.2.1), produkty cyklu Krebsa, zwłaszcza cytrynian i jony H⁺, również hamują aktywność PFK-1. Zaangażowanie systemu glikolitycznego w metabolizmie wysiłkowym z jednej strony umożliwia wykonanie wysiłków o bardzo dużej intensywności, z drugiej jednak powstające w tym procesie metabolity ograniczają efektywność tego systemu energetycznego do maksymalnie 2 minut pracy mięśniowej. Długotrwałe ćwiczenia opierają się więc na mniej kosztownym fizjologicznie systemie oksydacyjnym.

2.5.1.3. Reakcja miokinazowa

Wysiłki o intensywności zbliżonej do maksymalnej charakteryzują się bardzo dużym zapotrzebowaniem na energię pochodzącą z ATP. Gwałtowny rozpad ATP i zmniejszenie jego stężenia, z jednoczesnym zwiększeniem stężenia ADP może w początkowych sekundach pracy prowadzić do zaburzenia równowagi metabolicznej mięśnia (stresu energetycznego). W warunkach spoczynkowych w mięśniu stężenie ATP jest 6–8-krotnie większe od stężenia ADP i ponad 100-krotnie większe od stężenia adenozyno-5′-monofosforanu (AMP). Obniżenie stosunku ATP do ADP jest aktywatorem miokinazy (kinazy adenylanowej) – enzymu, który katalizuje reakcję miokinazową (ryc. 2.12).

Ryc. 2.12.

Schemat przedstawiający reakcję miokinazową prowadzącą do resyntezy adenozyno-5′-trifosforanu (ATP) przy udziale 2 cząsteczek adenozyno-5′-difosforanu (ADP). Przy udziale kinazy adenylanowej (miokinazy) rozrywane jest wysokoenergetyczne wiązanie pomiędzy pierwszą i drugą resztą fosforanową (Pi) w cząsteczce ADP. W efekcie jedna z cząsteczek ADP przekształcana jest do adenozyno-5′-monofosforanu (AMP) i reszty fosforanowej oraz uwalniana jest energia. Energia ta umożliwia fosforylację drugiej cząsteczki ADP przy udziale reszty fosforanowej pochodzącej z rozpadu pierwszej cząsteczki ADP i ostatecznie resyntezę cząsteczki ATP.

Kinaza adenylanowa rozrywa wysokoenergetyczne wiązanie jednej cząsteczki ADP, rozkładając ją do AMP, Pi z uwolnieniem energii swobodnej. Energia uzyskana w tym procesie służy przyłączeniu powstałej grupy Pi do drugiej cząsteczki ADP, w efekcie czego powstaje cząsteczka ATP. Proces ten ma niewielkie znaczenie energetyczne (pokrywa zaledwie kilka procent zapotrzebowania energetycznego), ale jest bardzo ważny w regulowaniu procesów metabolicznych, ponieważ podwyższa stosunek ATP do ADP oraz dostarcza AMP, który jest silnym aktywatorem glikogenolizy i glikolizy (ryc. 2.13).

2.5.2. Oksydacyjny system energetyczny

Ryc. 2.13.

Uproszczony schemat przedstawiający powstawanie adenozyno-5′-monofosforanu (AMP) w reakcji miokinazowej i jego wpływ na glikogenolizę oraz glikolizę. Wzrost stężenia AMP w miocycie zwiększa aktywność mięśniowej fosforylazy glikogenowej (PYGM) oraz fosfofruktokinazy 1 (PFK-1). Fosforylaza glikogenowa katalizuje proces glikogenolizy, a PFK-1 jest enzymem regulującym szybkość glikolizy.

Drugim systemem metabolicznym, na drodze którego komórka produkuje niezbędną do jej funkcjonowania energię, jest system oksydacyjny. Jest to bardzo złożony system energetyczny, dlatego też przedstawiono tu jedynie jego najważniejsze elementy. Proces, w którym organizm rozkłada substraty przy udziale tlenu (utlenianie) w celu wytworzenia energii, nazywany jest oddychaniem komórkowym. Ponieważ do tych przemian wymagany jest tlen, określany jest jako proces tlenowy lub aerobowy. W przeciwieństwie do beztlenowej produkcji ATP, która zachodzi w cytoplazmie komórki, oksydacyjna produkcja energii niezbędnej do resyntezy ATP zachodzi w wyspecjalizowanych organellach komórkowych zwanych mitochondriami. W miocytach sąsiadują one z miofibrylami i są rozproszone w sarkoplazmie. Całkowita liczba lub gęstość mitochondriów we włóknie mięśniowym zależy od jego zapotrzebowania na produkcję ATP w systemie oksydacyjnym i jest różna dla włókien szybko- i wolnokurczliwych. Rozmieszczenie mitochondriów we włóknie mięśniowym nie jest przypadkowe. Mitochondria są zwykle zlokalizowane wzdłuż obwodu włókna, z większą gęstością w pobliżu naczyń włosowatych, co tworzy odpowiedni gradient stężenia tlenu od naczyń włosowatych do mitochondriów, aby ułatwić przepływ tlenu do mitochondriów. Sprawna dyfuzja tlenu do mitochondrium warunkuje prawidłowe tempo uwalniania energii w systemie oksydacyjnym. Niestety, obwodowe położenie mitochondriów może prowadzić do dostarczania nadmiernych ilości tlenu do tych organelli, czemu towarzyszy powstawanie toksycznych dla komórki reaktywnych form tlenu (reactive oxygen species – ROS). Formowanie ROS jest szczególnie nasilone podczas wysiłków o charakterze wytrzymałościowym, w czasie których system oksydacyjny pokrywa zdecydowaną większość zapotrzebowania energetycznego miocytów. Pracujące mięśnie potrzebują stałego dopływu energii do ciągłej resyntezy ATP podczas długotrwałej aktywności. W przeciwieństwie do szybkiej, ale krótkotrwałej aktywacji beztlenowej resyntezy ATP, system oksydacyjny włącza się powoli, ale ma znacznie większą zdolność do wytwarzania energii, więc metabolizm tlenowy jest główną metodą produkcji energii podczas wysiłków wytrzymałościowych. Duże zapotrzebowanie na tlen w czasie takiej aktywności fizycznej wiąże się ze znacznym obciążeniem układu sercowo-naczyniowego i oddechowego w celu dostarczenia tlenu do aktywnych mięśni. W dalszej części rozdziału omówiono metabolizm substratów, które są wykorzystywane do uwalniania energii w systemie oksydacyjnym.

2.5.2.1. Utlenianie węglowodanów

Uwalnianie energii z węglowodanów w systemie oksydacyjnym obejmuje 4 procesy (ryc. 2.14):

■ glikolizę (ryc. 2.14 A),

■ dekarboksylację oksydacyjną (ryc. 2.14 B),

■ cykl Krebsa (ryc. 2.14 C),

■ fosforylację oksydacyjną (łańcuch oddechowy; ryc. 2.14 D).

Glikoliza

Jak już wspomniano, proces ten nie wymaga obecności tlenu i polega na przekształceniu glukozy w 2 cząsteczki pirogronianu. Obecność tlenu determinuje jednak dalszy szlak metaboliczny pirogronianu. W przypadku niedostępności tlenu pirogronian jest redukowany przy udziale dehydrogenazy mleczanowej do mleczanu (ryc. 2.10 B, 2.11). W trakcie całego procesu „glikolizy beztlenowej” powstaje energia umożliwiająca odbudowę netto jedynie 2 lub 3 cząsteczek ATP (odpowiednio w przypadku rozpadu 1 cząsteczki glukozy wychwytywanej z krwi lub glukozo-6-fosforanu uwalnianego z glikogenu mięśniowego). Dostępność tlenu umożliwia dalsze przemiany pirogronianu w procesie dekarboksylacji oksydacyjnej.

Dekarboksylacja oksydacyjna

W obecności tlenu pirogronian przechodzi z cytoplazmy do mitochondrium, gdzie w procesie dekarboksylacji oksydacyjnej katalizowanej przez kompleks enzymatyczny dehydrogenazy pirogronianowej (pyruvate dehydrogenase complex – PDC) jest przekształcany w acetylo-koenzym A (acetylo-CoA) (ryc. 2.14 B). Związek ten w kolejnym etapie przemian wchodzi do cyklu Krebsa, zwanego też cyklem kwasu cytrynowego lub cyklem kwasów trikarboksylowych.

Ryc. 2.14.

Uproszczony schemat metabolizmu tlenowego węglowodanów w miocycie. Na skutek rozpadu glukozo-6-fosforanu w procesie glikolizy, która zachodzi w cytoplazmie miocytu, powstają dwie cząsteczki pirogronianu (A). W procesie dekarboksylacji oksydacyjnej zachodzącej w mitochondrium cząsteczki pirogronianu są przekształcane w cząsteczki acetylo-CoA (B). Powstały acetylo-CoA podlega dalszym przemianom w cyklu Krebsa (C), który w jednym szlaku metabolicznym glukozy zachodzi dwukrotnie. Powstałe w procesie glikolizy, dekarboksylacji oksydacyjnej oraz cyklu Krebsa jony wodorowe (H⁺) są przenoszone przez cząsteczki dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego (NAD⁺) oraz dinukleotydu flawinoadeninowego (FAD) do łańcucha oddechowego (D), w którym powstaje energia wykorzystywana do resyntezy ATP. Należy zauważyć, że cząsteczki adenozyno-5′-trifosforanu (ATP) są resyntetyzowane także w procesie fosforylacji substratowej na poziomie samej glikolizy oraz cyklu Krebsa (ATP na pomarańczowym tle w części A oraz C ryciny).

Cykl Krebsa

Cykl Krebsa jest złożoną serią reakcji chemicznych, które umożliwiają całkowite utlenienie acetylo-CoA (ryc. 2.15).

Należy przypomnieć, że na każdą cząsteczkę glukozy (związek 6-węglowy), która wchodzi do szlaku glikolitycznego, powstają 2 cząsteczki pirogronianu (związek 3-węglowy). Dlatego każda cząsteczka glukozy, która rozpoczyna proces wytwarzania energii w obecności tlenu, dostarcza 2 cząsteczek acetylo-CoA, które wchodzą w 2 pełne cykle Krebsa. Acetylo-CoA jako substrat tego procesu na początku cyklu łączy się ze szczawiooctanem, dając cytrynian, a następnie w wyniku kolejnych reakcji zostaje całkowicie utleniony. Jak przedstawiono na rycinie 2.15, konwersja bursztynylo-CoA do bursztynianu skutkuje wytworzeniem trifosforanu guanozyny (GTP), wysokoenergetycznego związku podobnego do ATP. Powstały GTP przekształcany jest do difosforanu guanozyny (GDP), a wytworzona w ten sposób energia umożliwia przeniesienie uwolnionej grupy fosforanowej na cząsteczkę ADP, tworząc ATP w procesie fosforylacji substratowej. Tak więc w każdym cyklu Krebsa powstaje pośrednio 1 dodatkowa cząsteczka ATP. Finalnie, w trakcie całego cyklu Krebsa, odzyskiwana jest 4-węglowa cząsteczka szczawiooctanu, której połączenie z acetylo-CoA inicjuje kolejny obieg tego cyklu. Redukowane są także 3 cząsteczki dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego (NAD⁺) i jedna cząsteczka dinukleotydu flawinoadeninowego (FAD) odpowiednio do NADH + H⁺ i FADH₂. Podobnie jak w innych szlakach zaangażowanych w metabolizm energetyczny, aktywność enzymów cyklu Krebsa jest regulowana przez ujemne sprzężenie zwrotne na kilku etapach tego cyklu. Enzymem ograniczającym szybkość cyklu Krebsa jest dehydrogenaza izocytrynianowa (IDH; EC 1.1.1.42), która, podobnie jak PFK-1, jest hamowana przez duże stężenie ATP i aktywowana przez ADP i Pi. Ponieważ skurcz mięśni zależy od dostępności jonów Ca²⁺ w komórce, nadmiar tych jonów również zwiększa aktywność tego enzymu.

Ryc. 2.15.

Uproszczony schemat cyklu Krebsa (nazywanego również cyklem kwasu cytrynowego lub cyklem kwasów trikarboksylowych). Substratem cyklu Krebsa jest acetylokoenzym A (acetylo-CoA), który po połączeniu ze szczawiooctanem daje cytrynian. Finalnie w wyniku szeregu reakcji tego cyklu odzyskiwana jest 4-węglowa cząsteczka szczawiooctanu, której połączenie z acetylo-CoA inicjuje kolejny obieg tego cyklu. Redukowane są także 3 cząsteczki dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego (NAD⁺) i jedna cząsteczka dinukleotydu flawinoadeninowego (FAD) odpowiednio do NADH + H⁺ i FADH₂. Na niebieskim tle zaznaczono również umiejscowienie w cyklu Krebsa fosforylacji substratowej. Przekształcaniu bursztynylo-CoA w bursztynian towarzyszy utworzenie guanozynotrifosforanu (GTP). Guanozynotrifosforan nie jest bezpośrednim źródłem energii dla komórek organizmu, ale jego rozpad do guanozynodifosforanu (GDP) uwalnia energię, która umożliwia fosforylację jednej cząsteczki adenozyno-5′-difosforanu (ADP) do adenozyno-5′-trifosforanu (ATP).

Łańcuch oddechowy

Na kilku etapach metabolizmu węglowodanów dochodzi do powstawania jonów H⁺. Jony te są formowane zarówno podczas samej glikolizy, jak i później, w trakcie dekarboksylacji oksydacyjnej pirogronianu do acetylo-CoA i na kilku etapach cyklu Krebsa (ryc. 2.14 A, B, C). Gdyby jony H⁺ pozostały w systemie, doszłoby do obniżenia pH sarkoplazmy i w konsekwencji utrudniłoby to dalsze generowanie skurczu mięśniowego. Co w związku z tym dzieje się z jonami H⁺? Wszystkie wcześniejsze procesy metabolizmu glukozy są połączone z serią reakcji znanych jako fosforylacja oksydacyjna (łańcuch oddechowy) (ryc. 2.14 D, 2.16). Jony H⁺ uwalniane w trakcie metabolizmu glukozy łączą się z dwoma koenzymami: dinukleotydem NAD⁺ i FAD, przekształcając każdy z nich w jego zredukowaną formę (odpowiednio NADH + H⁺ i FADH₂). Podczas każdego cyklu Krebsa wytwarzane są 3 cząsteczki NADH + H⁺ i 1 cząsteczka FADH₂. Przenoszą one powstałe wcześniej atomy wodoru (protony i elektrony) do łańcucha transportu elektronów, grupy mitochondrialnych kompleksów białkowych zlokalizowanych w wewnętrznej błonie mitochondrialnej (ryc. 2.16 A).

Kompleksy białkowe zawierające atom żelaza, nazywane cytochromami, transportują elektrony przez błonę wewnętrzną mitochondrium. Pierwszy kompleks, mononukleotyd flawinowy (FMN), jest silniejszym akceptorem dla elektronów niż NADH + H⁺, drugi kompleks jest silniejszym akceptorem niż pierwszy i tak dalej w dół łańcucha. Gdy wysokoenergetyczne elektrony są przekazywane z kompleksu do kompleksu wzdłuż tego łańcucha, część energii uwalnianej przez te reakcje jest wykorzystywana do transportu H⁺ z macierzy mitochondrialnej do przestrzeni międzybłonowej (przestrzeń położona między błoną zewnętrzną i wewnętrzną mitochondrium). Gdy jony H⁺ przemieszczają się z powrotem przez błonę wewnętrzną mitochondrium, zgodnie z gradientem ich stężenia, energia jest przenoszona do ADP, co pozwala na odbudowę cząsteczek ATP (ryc. 2.16 B). Ten ostatni etap wymaga obecności enzymu znanego jako syntaza ATP. W końcowym etapie łańcucha oddechowego jony H⁺ łączą się z tlenem, tworząc wodę, co zapobiega obniżaniu pH komórki. Na każdą parę elektronów transportowanych do łańcucha oddechowego przez NADH + H⁺ powstają 3 cząsteczki ATP, podczas gdy elektrony przenoszone przez FADH₂ dają tylko 2 cząsteczki ATP. Rzeczywista wydajność energetyczna netto transportu elektronów przez NADH + H⁺ i FADH₂ wynosi jednak odpowiednio 2,5 oraz 1,5 cząsteczki ATP. Dzieje się tak, ponieważ NADH + H⁺ i FADH₂ znajdują się poza błoną mitochondrialną, a jony H⁺ muszą zostać przetransportowane przez tę błonę, co wymaga nakładu energii. Zgodnie ze schematem przedstawionym na rycinie 2.17 w wyniku utlenienia 1 cząsteczki glukozy powstają 32 cząsteczki ATP (33 cząsteczki ATP, gdy substratem jest glukozo-6-fosforan powstający z rozpadu glikogenu mięśniowego).

Ryc. 2.16.

Uproszczony schemat fosforylacji oksydacyjnej, która zachodzi na błonie wewnętrznej mitochondrium. Podczas utleniania zredukowanych form dinukleotydów nikotynoamidoadeninowego (NADH + H⁺) oraz flawinoadeninowego (FADH₂) w trakcie przebiegu łańcucha transportu elektronów (A) uwalniana jest energia, która wykorzystywana jest do resyntezy adenozyno-5′-trifosforanu – ATP (B). Przedstawiona liczba 3 cząsteczek ATP odzyskiwanych w procesie fosforylacji oksydacyjnej dotyczy jonów H⁺ pochodzących z NADH + H⁺. W przypadku FADH₂ uzyskiwane są 2 cząsteczki ATP. Uwolnione podczas łańcucha transportu elektronów jony H⁺ łączą się z atomami tlenu, w wyniku czego powstają cząsteczki wody (H₂O).

Podsumowując metabolizm oksydacyjny węglowodanów:

■ szlak glikolityczny prowadzący do powstania pirogronianu skutkuje zyskiem 2 lub 3 cząsteczek ATP,

■ transport elektronów przez łańcuch oddechowy dzięki powstałym w całym procesie 10 cząsteczkom NADH+H⁺ (2 w glikolizie, 2 w dekarboksylacji oksydacyjnej pirogronianu do acetylo-CoA i 6 w cyklu Krebsa) daje netto 25 cząsteczek ATP. Należy pamiętać o tym, że brutto przy udziale NADH+H⁺ wytwarzanych jest 30 cząsteczek ATP, ale koszt energetyczny transportu ATP przez błony zużywa 5 cząsteczek ATP,

■ transport elektronów przez 2 cząsteczki FADH₂ powstałe w cyklu Krebsa daje netto 3 cząsteczki ATP (4 ATP brutto, jedna cząsteczka ATP zużyta na transport),

■ fosforylacja na poziomie substratów w cyklu Krebsa z udziałem cząsteczki GTP daje 2 cząsteczki ATP.

Uwzględnienie kosztu energetycznego transportu elektronów przez błonę mitochondrialną (łącznie 6 zużytych cząsteczek ATP) jest stosunkowo nową koncepcją w fizjologii wysiłku fizycznego. W wielu podręcznikach można nadal spotkać informacje, że energia uwalniana z utleniania 1 cząsteczki glukozy pozwala na resyntezę 36–39 cząsteczek ATP.

2.5.2.2. Utlenianie tłuszczów

Ryc. 2.17.

Uproszczony schemat bilansu energetycznego tlenowego metabolizmu glukozy. Na żółto zaznaczono cząsteczki adenozyno-5′-trifosforanu (ATP), które zostały zużyte w celu uzyskania energii niezbędnej do aktywacji substratów. Na pomarańczowo zaznaczono ATP pozyskiwane na różnych etapach tlenowego metabolizmu glukozy. W przypadku fosforylacji oksydacyjnej liczba odzyskiwanych cząsteczek ATP jest wartością netto, po odliczeniu szacunkowego kosztu energetycznego związanego z transportem elektronów przez błonę mitochondrialną.

Podobnie jak węglowodany również tłuszcze stanowią ważne źródło energii dla pracujących komórek mięśniowych. Zgromadzony w mięśniach i wątrobie glikogen jest bardzo ograniczonym magazynem energii, którego potencjał wynosi 1500–2000 kcal. Lipidy zlokalizowane wewnątrz włókien mięśniowych oraz w komórkach tłuszczowych (adipocytach) nawet u szczupłej osoby mogą dostarczyć co najmniej 70 000–75 000 kcal, co sprawia, że jest to dla przeciętnego człowieka praktycznie niewyczerpywalne źródło energii. Jak wspomniano na początku tego rozdziału, jako tłuszcze klasyfikowane są takie związki chemiczne jak fosfolipidy, cholesterol czy triglicerydy. Ważne znaczenie energetyczne dla komórek mięśniowych mają jednak tylko te ostatnie. Metabolizm energetyczny triglicerydów rozpoczyna się ich przekształceniem do glicerolu oraz trzech cząsteczek wolnych, inaczej wyższych kwasów tłuszczowych (WKT). Proces ten kontrolowany jest przez enzymy zwane lipazami i nosi nazwę lipolizy. Z tkanki tłuszczowej WKT dostają się do krwiobiegu i są transportowane po całym organizmie. Do włókien mięśniowych wnikają na drodze dyfuzji prostej lub dyfuzji ułatwionej, za pośrednictwem transportera błonowego. Szybkość ich dyfuzji do włókien mięśniowych zależy od gradientu stężeń. Zwiększenie stężenia WKT we krwi zwiększa szybkość ich transportu do wnętrza włókien mięśniowych. Utlenianie WKT, podobnie jak węglowodanów, odbywa się w obrębie mitochondriów. Błona mitochondrialna nie jest jednak przepuszczalna dla długołańcuchowych WKT. Pierwszym etapem transportu WKT do wnętrza mitochondrium jest ich aktywacja przez połączenie z koenzymem A (CoA), w efekcie czego powstaje acylo-CoA. Proces ten zachodzi jeszcze w cytozolu (na powierzchni zewnętrznej błony zewnętrznej mitochondrium) i wymaga dostarczenia energii pochodzącej z rozpadu jednej cząsteczki ATP do AMP i difosforanu (PPi). W dalszej kolejności acylo-CoA wchodzi w reakcję z karnityną, a powstała w efekcie acylokarnityna przedostaje się do wnętrza mitochondrium, gdzie ponownie tworzona jest wolna karnityna oraz acylo-CoA (ryc. 2.18).

Ryc. 2.18.

Uproszczony schemat aktywacji wolnych kwasów tłuszczowych (WKT), który umożliwia ich wprowadzenie do wnętrza mitochondrium i dalsze ich przemiany. Aktywacja WKT polega na ich połączeniu z koenzymem A(CoA) w procesie katalizowanym przez syntetazę acylo-CoA. Proces ten wymaga dostarczenia dużej ilości energii pochodzącej z rozerwania wysokoenergetycznego wiązania pomiędzy pierwszą i drugą resztą fosforanową cząsteczki adenozyno-5′-trifosforanu (ATP). W efekcie tej reakcji powstaje adenozyno-5′-monofosforan (AMP), difosforan (PPi) oraz acylokoenzym A (acylo-CoA). Połączenie acylo-CoA z karnityną przy udziale palmitoilotransferazy karnitynowej I skutkuje powstaniem acylokarnityny, która przedostaje się do wnętrza mitochondrium. Po zadziałaniu palmitoilotransferazy karnitynowej II, która zlokalizowana jest na wewnętrznej powierzchni błony wewnętrznej mitochondrium, acylokarnityna przekształcana jest z powrotem do karnityny oraz acylo-CoA. Dalsze przemiany acylo-CoA, w których wyodrębniane są cząsteczki acetylokoenzymu A (acetylo-CoA), zachodzą w procesie β-oksydacji.

β-Oksydacja

Zanim acylo-CoA powstały z WKT zostanie wykorzystany do produkcji energii, musi zostać przekształcony w acetylo-CoA, który jest związkiem pośrednim, dzięki któremu wszystkie substraty energetyczne ostatecznie włączane są do cyklu Krebsa. β-Oksydacja to wieloetapowy proces, w trakcie którego od wielowęglowego łańcucha acylo-CoA odłączane są dwuwęglowe reszty acetylowe (ryc. 2.19). Po przyłączeniu do CoA reszty acetylowe tworzą acetylo-CoA, który wprowadzany jest do cyklu Krebsa w celu uwolnienia energii niezbędnej do resyntezy ATP.

Liczba etapów β-oksydacji zależy od liczby atomów węgla budujących łańcuch WKT (zwykle 14–24). Na przykład jeśli WKT ma pierwotnie 16-węglowy łańcuch (kwas palmitynowy), to w trakcie β-oksydacji powstanie 8 cząsteczek acetylo-CoA. Podobnie jak w przypadku glikolizy również β-oksydacja wymaga aktywacyjnej energii wejściowej w postaci 2 cząsteczek ATP (aktywacja enzymatyczna przygotowująca WKT do katabolizmu). W przeciwieństwie do glikolizy, która w zależności od substratu uwalniała netto 2 lub 3 cząsteczki ATP, w procesie β-oksydacji cząsteczki ATP nie są bezpośrednio wytwarzane.

Cykl Krebsa i łańcuch oddechowy

Powstały w procesie β-oksydacji acetylo-CoA, podobnie jak ten utworzony w metabolizmie węglowodanów, wchodzi do cyklu Krebsa (ryc. 2.15). W przypadku metabolizmu tłuszczów jony H⁺, transportowane do łańcucha oddechowego, są produkowane zarówno w cyklu Krebsa, jak i w samej β-oksydacji. Podobnie jak węglowodany, również WKT są „spalane” całkowicie, w efekcie czego powstaje woda (H₂O), dwutlenek węgla (CO₂), a także uwalniana jest energia wykorzystywana do resyntezy ATP. Utlenianie cząsteczki WKT wymaga większej ilości tlenu niż utlenianie glukozy, ponieważ cząsteczka WKT zawiera znacznie więcej atomów węgla i proporcjonalnie mniej atomów tlenu. Zaletą większej liczby atomów węgla w łańcuch WKT jest jednak to, że w trakcie katabolizmu 1 cząsteczki WKT powstaje więcej cząsteczek acetylo-CoA niż w przypadku rozpadu glukozy. Z tego powodu utlenianie tłuszczów generuje więcej energii niż utlenianie węglowodanów, ale jednocześnie wymaga większego zużycia tlenu. W przeciwieństwie do homogenicznej glukozy lub glikogenu, tłuszcze są heterogeniczne, a ilość wytwarzanego przy ich udziale ATP zależy od konkretnego WKT, który jest metabolizowany. W przypadku 16-węglowego kwasu palmitynowego połączone reakcje β-oksydacji, cyklu Krebsa i łańcucha oddechowego wytwarzają energię pozwalającą na resyntezę 106 cząsteczek ATP (tab. 2.2).

Ryc. 2.19.

Uproszczony schemat procesu β-oksydacji acylo-CoA (formy aktywnej wolnego kwasu tłuszczowego – WKT). W tym wieloetapowym procesie z łańcucha acylo-CoA odłączane są dwuwęglowe cząsteczki acetylo-CoA. Powstały w ten sposób, krótszy o 2 atomy węgla, łańcuch acylo-CoA podlega kolejnemu procesowi β-oksydacji, w którym wyodrębniane są kolejne cząsteczki acetylo-CoA (ich liczba zależy od liczby atomów węgla budujących łańcuch acylo-CoA). Wyodrębnione w procesie β-oksydacji cząsteczki acetylo-CoA przechodzą dalsze przemiany w cyklu Krebsa. Procesowi β-oksydacji towarzyszy również produkcja jonów wodorowych (H⁺). Jony te przenoszone są przez cząsteczki dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego (NAD⁺) oraz dinukleotydu flawinoadeninowego (FAD) do łańcucha oddechowego, w którym powstaje energia wykorzystywana do resyntezy ATP.

Tab. 2.2. Bilans energetyczny wieloetapowego metabolizmu 16-węglowego łańcucha kwasu palmitynowego. Wartości liczbowe zawarte w tabeli przedstawiają liczbę cząsteczek adenozyno-5′-trifosforanu (ATP). W przypadku fosforylacji oksydacyjnej oraz β-oksydacji liczba odzyskiwanych cząsteczek ATP jest wartością netto, po odliczeniu szacunkowego kosztu energetycznego związanego z transportem elektronów przez błonę mitochondrialną

Etap procesu metabolizmu WKT

Fosforylacja substratowa

Fosforylacja oksydacyjna (łańcuch oddechowy)

Aktywacja WKT

0

–2

β-oksydacja (przebiega 7-krotnie)

0

28

Cykl Krebsa (przebiega 8-krotnie)

8

72

Podsumowanie

8

98

106

W wielu podręcznikach można jeszcze spotkać inną wartość, wynoszącą 129 resyntetyzowanych cząsteczek ATP. Jak już wspomniano w podrozdziale poświęconym oksydacyjnemu metabolizmowi węglowodanów, różnica ta wynika z nieuwzględniania w wielu wyliczeniach kosztu energetycznego związanego z transportem elektronów przez błonę mitochondrialną.

Koncepcja crossover

Koncepcja crossover (ryc. 2.20), która opisuje względną równowagę między metabolizmem węglowodanów i tłuszczów w trakcie wykonywanie długotrwałych wysiłków fizycznych, została sformułowana przez Brooksa i Merciera.

Ryc. 2.20.

Schemat przedstawiający zależność między procentowym udziałem węglowodanów oraz tłuszczów w pokryciu zapotrzebowania energetycznego wysiłków o różnej intensywności. W zależności od poziomu wydolności organizmu w przedziale obciążeń 40–65% VO2max umiejscowiony jest tzw. punkt skrzyżowania (crossover point). Według koncepcji Brooksa i Merciera „punkt skrzyżowania” to obciążenie, przy którym równy (50-procentowy) udział w pokryciu zapotrzebowania energetycznego wysiłku mają zarówno węglowodany, jak i tłuszcze. Po przekroczeniu tego obciążenia znaczenie tłuszczów w pokryciu zapotrzebowania energetycznego wysiłku zaczyna gwałtownie spadać. Adaptacje wynikające z treningu o charakterze wytrzymałościowym zwiększają możliwość wykorzystania tłuszczów w metabolizmie energetycznym pracujących miocytów, co przesuwa „punkt skrzyżowania” w kierunku wyższych obciążeń względnych.

W zależności od poziomu wydolności tlenowej organizmu podczas dynamicznych wysiłków o intensywności nieprzekraczającej 40–65% VO2max głównym substratem energetycznym dla komórek mięśniowych, pokrywającym ponad 50% całkowitego zapotrzebowania energetycznego, są WKT. W wysiłkach o większej intensywności znaczenie WKT w metabolizmie mięśniowym maleje. Jest to spowodowane m.in. spadkiem przepływu krwi przez tkankę tłuszczową, co zmniejsza dopływ albumin wiążących WKT w osoczu i transportujących je do aktywnych metabolicznie tkanek. Zmniejszenie stężenia WKT w osoczu krwi redukuje tempo ich dyfuzji do miocytów, co zdecydowanie ogranicza ich wykorzystanie w procesie resyntezy ATP. W wysiłkach o intensywności 75% VO2max i cięższych wzrost tempa glikogenolizy mięśniowej oraz rekrutacja dużej liczby szybkich jednostek motorycznych promuje węglowodany jako główne źródło energii niezbędnej do resyntezy ATP w pracujących mięśniach. W koncepcji crossover występuje indywidualna dla każdego intensywność wysiłkowa, nazywana punktem przecięcia (skrzyżowania), która charakteryzuje względną równowagę metabolizmu tłuszczów oraz węglowodanów (ryc. 2.20). Po przekroczeniu punktu skrzyżowania, który najczęściej występuje przy obciążeniach 40–65% VO2max, dalszy wzrost intensywności wysiłku wiąże się z większym zaangażowaniem węglowodanów w metabolizmie energetycznym pracujących komórek mięśniowych. Punkt skrzyżowania nie jest oczywiście obciążeniem stałym. Na intensywność, przy której występuje, ma wpływ m.in. trening o charakterze wytrzymałościowym. Systematyczne wysiłki o takim charakterze prowadzą do szeregu adaptacji na poziomie zarówno struktury, jak i funkcjonowania komórki mięśniowej. Do tych adaptacji, promujących metabolizm WKT w miocytach, można zaliczyć m.in. wzrost liczby mitochondriów, zwiększenie aktywności enzymów oksydacyjnych, zmiany w procesie β-oksydacji oraz łańcuchu oddechowym, a także uwrażliwienie tkanki tłuszczowej na czynniki lipolityczne (m.in. działanie układu współczulnego oraz katecholaminy). Efektem treningu wytrzymałościowego jest przesunięcie punktu skrzyżowania w kierunku większych obciążeń wysiłkowych. Wyżej wymieniona adaptacja jest ważnym mechanizmem glukostatycznym, umożliwiającym organizmowi oszczędzanie glikogenu mięśniowego, ponieważ zapasy węglowodanów są ograniczone. Należy jednak pamiętać o tym, że „tłuszcze spalają się w ogniu węglowodanów”, tzn. że do prawidłowego metabolizmu WKT niezbędna jest obecność węglowodanów. Jest to związane ze szczawiooctanem, który jest kluczowym związkiem cyklu Krebsa, a który powstaje z pirogronianu wytwarzanego z glukozy w procesie glikolizy. Innymi słowy – WKT nie mogą być jedynym źródłem energii wykorzystywanym do resyntezy ATP, a ich prawidłowy metabolizm odbywa się zawsze przy udziale metabolizmu węglowodanów.

2.5.2.3. Utlenianie białek

Preferowanymi substratami energetycznymi wykorzystywanymi przez mięśnie w czasie wysiłku fizycznego są węglowodany oraz tłuszcze. Jednak białka, a raczej aminokwasy, które budują białka, w określonych okolicznościach (głód, wysiłki długotrwałe, choroby) są również wykorzystywane do uwalniania energii niezbędnej do resyntezy ATP. Należy jednak zauważyć, że w ustroju nie ma białek zapasowych. Białka pełnią ważne funkcje strukturalne i czynnościowe, a ich nadmierne wykorzystanie metaboliczne skutkuje upośledzeniem struktur oraz funkcji komórek oraz tkanek. Według wielu szacunków zapotrzebowanie na energię w czasie wysiłku zaledwie w kilku procentach może być pokrywane przez aminokwasy. Dodatkowo tylko 6 aminokwasów (spośród 20 budujących białka) jest metabolizowanych przez miocyty. Są to: leucyna, izoleucyna, walina, asparagina, asparaginian oraz glutaminian. Z kolei bezpośrednio do resyntezy ATP wykorzystywana jest jedynie leucyna i w mniejszym stopniu izoleucyna. Niektóre aminokwasy (m.in. alanina) mogą być przekształcane w glukozę, w procesie zwanym glukoneogenezą. Alternatywnie aminokwasy mogą być też przekształcane w różne produkty pośrednie systemu oksydacyjnego, takie jak pirogronian czy acetylo-CoA (ryc. 2.2). W przeciwieństwie do węglowodanów oraz tłuszczów białka nie są utleniane całkowicie do wody oraz dwutlenku węgla. W strukturze ich cząsteczki występuje również azot. Uwolniony podczas procesów katabolicznych azot może być wykorzystywany do syntezy nowych aminokwasów, ale jego nadmiar przekształcany jest najpierw w toksyczny amoniak, a później w mniej toksyczny, rozpuszczalny w wodzie mocznik, usuwany z organizmu wraz z moczem. Konwersja azotu w mocznik i dalsza jego utylizacja wymaga nakładu energetycznego, który utrudnia dokładne oszacowanie wydajności energetycznej aminokwasów w metabolizmie komórkowym. Szacuje się, że w warunkach laboratoryjnych wydajność energetyczna białek wynosi 5,65 kcal · g–1. Zysk energetyczny metabolizmu białek wewnątrz komórki nie przekracza natomiast 4,1 kcal · g–1.

2.5.2.4. Metabolizm ketokwasów

Potencjalnym źródłem energii dla większości tkanek, w tym tkanki mięśniowej, mogą być ketokwasy (acetooctan – AcAc oraz β-hydroksymaślan – BHB). Ich wykorzystanie w metabolizmie energetycznym zwiększa się w warunkach głodu oraz przy stosowaniu diety ketogennej, charakteryzującej się praktycznie eliminacją spożycia węglowodanów (80–85% tłuszcze, 15–20% białka). Ketokwasy są wytwarzane w wątrobie, przede wszystkim przy udziale WKT oraz w mniejszym stopniu aminokwasów ketogennych. Jednym z warunków ich powstawania jest niska dostępność glukozy, a sam proces stymulowany jest przez hormon glukagon (insulina hamuje ten proces). Ketokwasy powstają w wątrobie z acetylo-CoA, który ze względu na jego nadmiar lub niedobór szczawiooctanu (produkt metabolizmu pirogronianu), nie został włączony do cyklu Krebsa. Powstający w wątrobie acetooctan oraz β-hydroksymaślan mogą być dalej metabolizowane w tym organie lub przedostają się do krwi. Wraz z krwią ketokwasy są transportowane do komórek mięśniowych, w których przekształcane są w acetoacetylo-CoA (AcAc-CoA) i dalej acetylo-CoA, który przy dostępności szczawiooctanu włączany jest do cyklu Krebsa.

2.5.2.5. Mleczan jako substrat energetyczny

Powstający w czasie wysiłku fizycznego mleczan kojarzony jest najczęściej z czynnikiem znacznie ograniczającym zdolności wysiłkowe. Okazuje się, że ten metabolit glikolizy stanowi ważne źródło energii nie tylko dla pracujących mięśni szkieletowych. Mleczan jest produkowany przede wszystkim przez szybkokurczliwe włókna mięśniowe (typu II), które jednak ze względu na ograniczony potencjał oksydacyjny nie mają zbyt dużych zdolności do utleniania tego metabolitu. Transport mleczanu do przestrzeni zewnątrzkomórkowej odbywa się na zasadzie wspólnego transportu (symportu) z jonami H⁺ lub za pomocą transportu aktywnego przy udziale białka o nazwie MCT (monocarboxylate transporter). Około 70% mleczanu powstającego w czasie pracy fizycznej utleniane jest przy udziale LDH do pirogronianu, który dalej w obecności tlenu ulega dekarboksylacji do acetylo-CoA (ryc. 2.14 B). Proces ten zachodzi przede wszystkim w wolnokurczliwych włóknach mięśniowych (typu I) oraz kardiomiocytach. Okazuje się więc, że aż 70% powstającego w czasie wysiłku mleczanu jest utylizowane na drodze metabolizmu energetycznego i w większości nie opuszcza miocytów. Pozostała część mleczanu jest przekształcana w wątrobie w glukozę. Glukoneogeneza przy udziale mleczanu, w trakcie której w wątrobie odbudowywana jest cząsteczka glukozy, jest jednym z etapów cyklu Corich (ryc. 2.21). Proces ten jest ważnym źródłem glukozy dla mięśni w trakcie wykonywania wysiłków długotrwałych, a jego zaburzenia mogą być przyczyną ograniczenia zdolności wysiłkowych.

Ryc. 2.21.

Uproszczony schemat cyklu Corich (znanego również jako cykl kwasu mlekowego). Powstały w miocytach w procesie glikolizy mleczan na drodze aktywnego transportu przezbłonowego wydostaje się z miocytów i przekazywany jest do krwi. Wraz z krwią mleczan transportowany jest do wątroby, gdzie wykorzystywany jest w procesie glukoneogenezy do syntezy glukozy. Powstała w ten sposób glukoza może być magazynowana w wątrobie w postaci glikogenu lub jest uwalniana do krwiobiegu. We krwi glukoza transportowana jest do różnych tkanek i ponownie wykorzystywana jest w procesie glikolizy, uwalniając energię oraz mleczan. Na powyższym uproszczonym schemacie nie uwzględniono faktu powstawania mleczanu w erytrocytach.

2.5.3. Interakcja systemów energetycznych

W celu wytworzenia energii niezbędnej do realizacji jakiegokolwiek wysiłku fizycznego konieczna jest aktywacja praktycznie wszystkich szlaków metabolicznych (ryc. 2.7). Wyżej wymienione systemy energetyczne nie działają niezależnie od siebie, co znaczy, że żadna aktywność fizyczna nie jest w 100% wspierana przez pojedynczy proces resyntezy ATP. Pokrycie zapotrzebowania energetycznego każdego wysiłku fizycznego jest więc wypadkową energii uwalnianej w różnych proporcjach z różnych procesów energetycznych (ryc. 2.22).

Ryc. 2.22.

Schemat przedstawiający udział różnych systemów energetycznych w pokryciu zapotrzebowania energetycznego wysiłku o różnym czasie trwania oraz intensywności. W trwających kilka do kilkunastu sekund wysiłkach o maksymalnej intensywności zapotrzebowanie energetyczne jest największe. Resynteza adenozyno-5′-trifosforanu (ATP) odbywa się z wykorzystaniem energii pochodzącej przede wszystkim z rozpadu fosfokreatyny (PCr) oraz glukozy (system glikolityczny). Nie znaczy to jednak, że system oksydacyjny jest całkowicie nieaktywny. Wraz z wydłużaniem czasu trwania wysiłku zmniejsza się jego intensywność oraz zapotrzebowanie energetyczne. Beztlenowe szlaki energetyczne zaczynają ustępować szlakom oksydacyjnym, które w wysiłkach trwających ponad 2 minuty zaczynają dominować w pokryciu zapotrzebowania energetycznego pracujących miocytów.

W wysiłkach krótkotrwałych (kilkusekundowych) o maksymalnej intensywności energia niezbędna do resyntezy ATP pochodzić będzie przede wszystkim z rozpadu fosfokreatyny, co nie znaczy, że systemy glikolityczny oraz oksydacyjny nie będą brały w nich udziału. W przypadku wysiłków trwających kilkadziesiąt do ok. 120 sekund (np. bieg na 400 czy 800 m) w metabolizmie mięśniowym dominować będzie system glikolityczny, który zasilany będzie również systemem oksydacyjnym oraz energią pozyskiwaną z rozpadu fosfokreatyny. Im dłuższy wysiłek, tym ważniejszą rolę w pokrywaniu zapotrzebowania pracujących mięśni będzie odgrywać energia uwalniana w systemie oksydacyjnym, co nie znaczy, że wysiłek maratończyka będzie całkowicie wolny od beztlenowych szlaków resyntezy ATP.

Każdy z wymienionych systemów ma swoje wady i zalety. Rozpad fosfokreatyny wiąże się z szybkim uwalnianiem dużych ilości energii niezbędnych do realizacji krótkotrwałych wysiłków o bardzo dużej intensywności. Substrat ten charakteryzuje się więc dużą mocą, ale znikomą pojemnością energetyczną. Odmienną rolę odgrywa system oksydacyjny, charakteryzujący się niewielką mocą, ale praktycznie nieograniczoną pojemnością energetyczną, która jest wykorzystywana w wysiłkach o mniejszej intensywności, trwających nawet wiele godzin. Charakterystykę mocy oraz pojemności różnych systemów energetycznych wykorzystywanych w tkance mięśniowej przedstawiono na rycinie 2.23.

Ryc. 2.23.

Wykresy przedstawiają szacunkową moc (A) oraz pojemność (B) różnych substratów energetycznych. Największa moc energetyczna charakteryzuje rozpad fosfokreatyny (PCr), co oznacza, że z rozpadu PCr w ciągu sekundy uwalniana jest energia umożliwiająca resyntezę największej ilości adenozyno-5′-trifosforanu (ATP). Nawet 5-krotnie niższą od PCr moc energetyczną mają wolne kwasy tłuszczowe (WKT). Małe stężenie PCr w miocycie ogranicza pojemność energetyczną tego substratu wyrażoną w ogólnej liczbie moli ATP resyntetyzowanej przy jego udziale. Z kolei duża zawartość tkanki tłuszczowej w organizmie przekłada się na praktycznie nieograniczoną pojemność energetyczną tego substratu.

2.6. Metabolizm wysiłków statycznych

Wysiłek statyczny charakteryzuje się znacznym udziałem składowej izometrycznej w utrzymującym się skurczu mięśniowym. W czasie wysiłku statycznego o obciążeniu przekraczającym 60–70% siły maksymalnej (maximum voluntary contraction – MVC) dochodzi do znacznego nacisku na ściany naczyń krwionośnych, co wiąże się z praktycznie całkowitym zatrzymaniem dopływu krwi tętniczej i odpływu krwi żylnej z pracujących mięśni. Niedokrwienie aktywnych mięśni hamuje dopływ tlenu oraz substratów energetycznych pochodzących ze źródeł pozamięśniowych oraz „wypłukiwanie” produktów przemiany materii (m.in. mleczanu, jonów H⁺, CO₂). Niedokrwienie mięśni w czasie wysiłku statycznego determinuje więc beztlenowy metabolizm energetyczny w oparciu o dostępne dla mięśnia, wewnątrzmięśniowe zasoby energetyczne. Dominującymi szlakami resyntezy ATP stają się rozpad fosfokreatyny oraz glikoliza. Praca statyczna trwająca dłużej niż kilka sekund prowadzi do zaburzenia równowagi metabolicznej mięśnia. Gromadzenie się produktów przemiany materii oraz zwiększenie stężenia jonów H⁺ blokuje glikolizę, a na skutek znacznego zaburzenia stosunku ATP do ADP, blokowana jest aktywność ATPazy miofibrylarnej. W efekcie zaburzeń metabolicznych towarzyszących pracy statycznej szybko rozwija się zmęczenie mięśniowe charakteryzujące się zmniejszoną możliwością generowania mocy mięśniowej.

Piśmiennictwo

1. Egan B., Sharples A.P.: Molecular responses to acute exercise and their relevance for adaptations in skeletal muscle to exercise training. Physiol. Rev. 2023; 103: 2057–2170.

2. Gastin P.B.: Energy system interaction and relative contribution during maximal exercise. Sports Med. 2001; 31: 725–741.

3. Górski J.: Fizjologia wysiłku i treningu fizycznego. Wyd. 2. Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa 2019.

4. Hall M.M., Rajasekaran S., Thomsen T.W., Peterson A.R.: Lactate: Friend or Foe. PM R. 2016; 8(3 Suppl): S8–S15.

5. Hargreaves M., Spriet L.L.: Skeletal muscle energy metabolism during exercise. Nat. Metab. 2020; 2: 817–828.

6. Kenney W.L., Wilmore J.H., Costill D.L.: Physiology of Sport and Exercise. Wyd. VIII. Human Kinetics, Champaign (Illinois) 2021.

7. McConell G., Snow R.J., Proietto J., Hargreaves M.: Muscle metabolism during prolonged exercise in humans: influence of carbohydrate availability. J. Appl. Physiol. (1985) 1999; 87: 1083–1086.

8. Miller S.G., Hafen P.S., Brault J.J.: Increased Adenine Nucleotide Degradation in Skeletal Muscle Atrophy. Int. J. Mol. Sci. 2019; 21: 88.

9. Mougios V. Exercise Biochemistry. Wyd. II. Human Kinetics, Champaign (Illinois) 2019.

10. Pawlak M., Podgórski T.: Biochemia ... czytasz i rozumiesz. Wydawnictwo AWF, Poznań 2016.

11. Rodwell V.W., Bender D.A., Botham K.M. i wsp. (red.): Biochemia Harpera ilustrowana. Wyd. VII. Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa 2018.

12. Stipanuk M.H., Caudill M.A.: Biochemical, Physiological, and Molecular Aspects of Human Nutrition. Wyd. IV. Saunders 2018.

13. Storey K.B.: Functional Metabolism: Regulation and Adaptation. Wyd. I. Wiley-Liss., Hoboken (New York) 2004.

14. Yakupova E.I., Bocharnikov A.D., Plotnikov E.Y.: Effects of Ketogenic Diet on Muscle Metabolism in Health and Disease. Nutrients 2022; 14: 3842.